Proteine: struttura e funzione

Le proteine sono macronutrienti energetici a base di C, H, O e N; vengono reputati costituenti fondamentali degli organismi viventi.

Rappresentando oltre il 50% dei componenti organici dell'organismo umano e circa il 14-18% del peso corporeo totale.

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Funzioni: in breve

Le proteine assolvono diverse funzioni:

• funzione plastica (costruzione e riparazione di cellule, organi e tessuti);
• funzione di regolazione e controllo di attività chimiche (enzimi, ormoni, recettori di membrana ecc.);
• funzione di difesa dell'organismo (anticorpi);
• funzione meccanica, cioè di sostegno, di rivestimento e di motilità (cheratina, collagene, miosina ed actina);
• funzione energetica (gluconeogenesi).

Riepilogo fondamentale sugli amminoacidi

Le molecole proteiche sono polimeri (catene polipeptidiche) i cui monomeri prendono il nome di amminoacidi (AA).

Questi sono numerosi (>500), ma solo 20 sono rilevanti per il metabolismo umano e implicati nella sintesi proteica.

Tra questi, 8+1 sono detti essenziali (EAA) per l'adulto e per l'infante in quanto, pur essendo indispensabili all'elaborazione delle proteine, l'organismo umano non è in grado di sintetizzarli.

Devono pertanto essere forniti dall'alimentazione, tramite gli alimenti contenenti proteine di alto valore biologico (VB). Essi sono: l'istidina (solo per il bambino), la leucina, l'isoleucina, la valina, la lisina, la metionina, la fenilalanina, il triptofano e la treonina.

Le principali fonti animali di questi amminoacidi sono: pesce, uova, carne e derivati, latte e derivati.

Gli amminoacidi essenziali sono, inoltre, presenti anche negli alimenti di origine vegetale (legumi, cereali, frutta e verdura), ma mai in quantità e rapporto vicini a quelli delle proteine umane (valore biologico medio o basso).

Tutti i 20 AA hanno la stessa struttura fondamentale: in tutti è presente un gruppo carbossilico (-COOH) ed un gruppo amminico (C-NH2), legati a loro volta ad un atomo di Carbonio C. Gli altri due sostituenti di tale atomo di carbonio sono rispettivamente un atomo d'idrogeno, comune a tutti gli AA e un quarto gruppo che varia da un AA all'altro e ed è definito catena laterale (R).

Legami e strutture delle proteine

Come anticipato, le proteine e i peptidi sono polimeri dei monomeri chiamati amminoacidi, legati tra loro con un legame peptidico.

La formazione di un legame peptidico prevede la condensazione di due AA con produzione di una molecola d'acqua e formazione di un legame amminico. Questo legame covalente (molto stabile) si forma tra il gruppo carbossilico (-COOH) di un AA ed il gruppo amminico (-NH2) dell'AA adiacente nella catena peptidica in crescita. La catena peptidica presenta sempre ai due estremi i gruppi NH2 e COOH definiti N- e carbossi-termine.

Struttura primaria

La semplice sequenza degli AA di un polipeptide viene definita struttura primaria delle proteine caratterizzata dal legame ammidico tra gli AA che lo compongono.

Struttura secondaria

In realtà gli AA non si susseguono in maniera lineare ma, in uno spazio tridimensionale, si dispongono secondo un andamento a fisarmonica (struttura betafoglietto) o secondo spirali (alfaelica). Tale disposizione nella spazio rappresenta la struttura secondaria.

Le strutture secondarie sono stabilizzate da legami idrogeno, in un'interazione puramente elettrostatica e descrivibile mediante la legge di Coulomb (la forza del legame elettrostatico è proporzionale al prodotto dell'intensità delle due cariche ed è inversamente proporzionale al quadrato della loro distanza).

Il legame idrogeno si forma tra un atomo di idrogeno legato ad un atomo molto più elettronegativo quale N ed un altro atomo molto elettronegativo quale O e, nel caso della struttura secondaria, coinvolge gruppi –NH ed i gruppi C=O di due catene polipeptidiche disposte parallelamente.

Struttura terziaria

La struttura terziaria è determinata da interazioni fra catene laterali lontane ed ulteriori ripiegamenti nello spazio, ed è stabilizzata da

• legami idrogeno;
• interazioni lipofile tra residui AA apolari;
• ponti disolfuro derivanti da residui di cisteina (AA in cui R=-CH2-SH.

I ponti disolfuro sono il risultato della condensazione di due tioli: R'-S-H + R''-S-H ==> R'-S-S-R'').

Struttura quaternaria

La struttura quaternaria è un'organizzazione spaziale di due o più catene polipeptidi tenute insieme da legami chimici deboli.

Ad esempio, l'emoglobina è costituita da due catene alfa e due catene beta che interagiscono generando una struttura di tipo quaternario.

Tale tipo di motivo strutturale non è invece possibile nel caso della mioglobina, che è costituita da un'unica catena peptidica.

Denaturazione e digestione alterano la struttura proteica

Parametri quali pH e Temperatura (T) determinano modificazioni dei livelli strutturali delle proteine. Infatti, le proteine possono perdere la loro struttura secondaria, terziaria e quaternaria se pH (concentrazione degli ioni H+) e T variano molto da valori ideali.

Se le variazioni non sono drastiche, le proteine riacquistano le loro relative strutture native quando al ripristino delle condizioni iniziali. Tale fenomeno prende il nome di denaturazione, che può quindi essere reversibile o irreversibile.

Le proteine, invece perdono la loro struttura primaria tramite una demolizione graduale per idrolisi catalizzata da enzimi proteolitici (pepsina, tripsina). I prodotti sono prima peptidi e infine amminoacidi. Tale fenomeno prende il nome di digestione.