Proteine Semplici: Classificazione e Caratteristiche

Proteine Semplici: Classificazione e Caratteristiche
Ultima modifica 23.12.2019
INDICE
  1. Introduzione
  2. Classificazione
  3. Semplici
  4. Protamine
  5. Istoni
  6. Albumine
  7. Globuline
  8. Gluteline
  9. Prolammine o Gliadine
  10. Fosfoprotidi
  11. Scleroprotidi
  12. Proteine Coniugate

Introduzione

A cura del Dott. Gianfranco De Angelis

Il termine "proteine" è ormai diffuso ovunque ed ovunque si sente parlare di integratori proteicipolveri proteichebarrette proteiche, bevande proteiche etc. Tuttavia pochi ne conoscono il vero significato.

proteine semplici Shutterstock

Cercherò quindi di spiegare cosa sono le proteine non dal punto di vista biochimico, ma mettendo in evidenza il loro tipo di struttura e la relativa classificazione.

Classificazione

Classificazione delle proteine

  • In base alla funzione svolta: enzimiormoniproteine di trasporto, di deposito, di struttura;
  • In base alla forma: proteine fibrose o globulari;
  • Su base chimica:
    • proteine semplici: composte solamente da amminoacidi
    • proteine composte o coniugate: sono unite ad altre molecole (es. zuccheri, lipidi, acidi nucleici, metalli ecc.).

Semplici

Esistono due classi di protidi semplici: fibrosi e globulari. La suddivisione si basa sulla natura degli aminoacidi che si ottengono con l'idrolisi delle proteine, quindi la loro classificazione è basata sui concetti di solubilità e composizione chimica.

Le proteine semplici danno origine a ben otto gruppi di suddivisioni: le protamine, gli istoni, le albumine, le globuline, le gluteline, le prolamine, i fosfoprotidi e gli scleroprotidi.

Protamine

Le protamine sono protidi piuttosto semplici, in quanto, per scissione danno origine soltanto a pochi tipi di aminoacidi: arginina in prevalenza e lisina. Hanno quindi un basso peso molecolare.

Solubili in acqua, di carattere fortemente basico, le protamine si trovano in natura solo nel regno animale, combinate con gli acidi nucleici a costituire nucleoprotidi (soprattutto nei tessuti con funzione riproduttiva, ad esempio negli spermatozoi di molti pesci). Non si trovano libere in natura

Le protamine sono prive di amminoacidi solforati, triptofano e tirosina; sono invece molto ricche di amminoacidi basici (in particolare arginina).

Istoni

Gli istoni sono protidi abbastanza semplici, anche se più complessi delle protamine; come queste ultime, gli istoni appartengono solo al regno animale, hanno carattere basico e sono solubili in acqua; si distinguono invece per contenere zolfo e per originare minori quantità di basi esoniche nella scissione (arginina, istidina e lisina), di cui comunque sono ricchi.

Come le protamine, gli istoni non si trovano liberi in natura, ma combinati con altre sostanze per formare protidi. Si trovano nelle emazie, nei leucociti, nelle teste degli spermatozoi; importante la globina, che costituisce il gruppo proteico dell'emoglobina.

Albumine

Le albumine sono le proteine più note e più facilmente accessibili; essendo molto diffuse, hanno dato il nome all'intera classe delle sostanze proteiche (sostanze albumoidi). Nel regno animale sono molto diffuse e per lo più associate alle globuline, quali costituenti delle cellule e delle secrezioni cellulari. Alcune loro proprietà caratteristiche sono: la solubilità in acqua, la coagulabilità col calore e la possibilità di dar luogo per scissione a tutti gli aminoacidi (sono quindi proteine complete e di buon valore biologico). Hanno un elevato contenuto in leucina (circa 10-14%) ed acido glutammico (7-13%); contengono inoltre buone quantità di arginina (6-10%) e lisina (6-8%).

Le principali albumine animali sono: le ovoalbumine (o albumina dell'uovo) e la sieroalbumina (o albumina del latte). Si trovano anche in molti vegetali, sebbene le loro proprietà non siano perfettamente note. Una caratteristica delle albumine animali è di avere un alto contenuto di zolfo, ed una notevole percentuale di aminoacidi cistina e metionina, mentre quelle vegetali ne contengono quantitativi modesti. Alcune albumine vegetali sono velenose; è il caso della ricina dell'olio di ricino.

Globuline

Le globuline sono le proteine più diffuse, sia nel regno animale che in quello vegetale. Assomigliano molto, dal punto di vista della costituzione molecolare, alle albumine, ma differiscono per grandezza. Inoltre, mentre le albumine si sciolgono in acqua, le globuline sono apolari; sono invece solubili in soluzioni saline diluite (NaCl) neutre. Le più comuni sono: le globuline del sangue (α β, γ), la lattoglobulina (latte), la ovoglobulina (uova), la miosina e la mioglobina (muscolo). Le globuline vegetali si trovano in modo particolare nei semi di molte piante, specialmente in quelli oleosi delle leguminose; molto ricche di globuline sono le proteine dei semi di soia e di arachide, ove formano la quasi totalità delle sostanze proteiche. Mentre le globuline animali non presentano deficit importanti in amminoacidi, quelle del mondo vegetale sono gravemente carenti di metionina (non a caso amminoacido limitante della soia e degli altri legumi).

Le Gluteline e le prolamine (o gliadine) rappresentano due gruppi di proteine esclusivamente vegetali, tipicamente associati. Insieme, costituiscono la percentuale maggiore della riserva proteica dei cereali (90-95%).

Gluteline

Le gluteline presentano un discreto equilibrio amminoacidico e sono molto ricche di acido glutammico, comunque presente in concentrazioni inferiori rispetto alle prolamine. Sono insolubili in acqua, in soluzioni saline ed in alcool; coagulano al calore e risultano solubili in acidi e basi diluiti. La glutelina del frumento, detta glutenina, forma un complesso proteico con la gliadina che costituisce il glutine, essenziale per la panificazione e in parte per la plastificazione degli sfarinati. Nel riso la glutelina presente è detta orizenina.

Prolammine o Gliadine

Le prolamine contengono, in notevole quantità, l'aminoacido prolina, dal quale deriva il nome. Appartengono solo al regno vegetale, costituiscono infatti, insieme con le gluteline, la parte protidica più importante di molti cereali, dai quali vengono facilmente estratte. Vengono chiamate anche gliadine.

Le gliadine più note sono: la gliadina del frumento, che ha dato il nome a tutta la classe: l'ordeina dell'orzo; la zeina del mais. Sono insolubili in acqua e solubili in alcol al 60-80%. Non coagulano al calore.

Le prolamine sono ricche di acido glutammico, che rappresenta il 20-30% degli amminoacidi dei semi dei cereali; abbondano anche prolina e leucina, mentre scarseggiano gli amminoacidi solforati, la lisina (che non a caso è il tipico amminoacio limitante dei cereali) e il triptofano (carente nel mais). Queste carenze amminoacidiche sono responsabili della bassa efficienza proteica dei cereali. L'intolleranza congenita alla gliadina è nota come malattia celiaca.

Fosfoprotidi

fosfoprotidi sono proteine particolarmente ricche di acido fosforico, quindi ricche di fosforo sotto forma di acido orto-fosforico, legato ad esterificare il gruppo alcolico di amminoacidi (come la serina). Hanno proprietà acide dovute agli idrogeni dell'acido fosforico che non partecipa all'esterificazione. Le fosfoproteine non vanno considerate come proteine coniugate, né devono essere confuse con le nucleoproteine, capaci di dare per idrolisi acido fosforico. I fosfoprotidi sono presenti prevalentemente nelle proteine di origine animale, dove esistono due importanti rappresentanti: le caseine del latte e la vitellina del tuorlo d'uovo (la vitellina è una delle sostanze fondamentali del tuorlo ed è una proteina particolarmente ricca di fosforo). Si ricorda anche la ittulina delle uova di pesce. I principali costituenti di queste proteine sono l'acido gluttamico (15-20%), la serina (che abbonda principalmente nelle proteine dell'uovo), la prolina (5-10%) e la lisina (5-7%). Scarseggia invece la cistina.

Scleroprotidi

Gli scleroprotidi (o scleroproteine) sono anche chiamati albuminoidi o proteinoidi e appartengono elusivamente al regno animale. A differenza delle proteine citate in precedenza, non fanno parte del protoplasma. Sono sostanze dotate di notevole resistenza chimica, insolubili in acqua e nei comuni solventi, che si sciolgono solo negli acidi e resistono perfino alla maggior parte degli enzimi proteolitici. In virtù della loro eccezionale resistenza chimica, assolvono a funzioni meccaniche di rivestimento, protezione e sostegno, mentre hanno scarso valore nutrizionale. I più importanti scleroprotidi negli organismi animali sono: il collagene (costituente fondamentale del tessuto connettivo, cartilagineo ed osseo), l'elastina (costituente base delle fibre elastiche dei tendini e delle pareti vasali) e le cheratine (costituenti delle unghie, dei peli e dei capelli, ma anche di squame, corna e penne). Gli scleropeptidi sono composti da pochi amminoacidi: nella cheratina abbonda la cistina (quindi lo zolfo), mentre il collagene è ricco di glicina (25%), prolina ed idrossiprolina, e carente di solforati, triptofano e tirosina. Nell'elastina abbondano glicina e leucina, mentre è scarsa la cistina. La cheratina non è attaccabile dai succhi gastrici, quindi la digeribilità e l'assorbimento intestinale sono molto bassi; ne deriva una scarsa importanza alimentare. L'ebollizione del collagene con acidi diluiti ne aumenta la digeribilità trasformandolo in gelatina.

Proteine Coniugate

Dopo una breve panoramica degli otto gruppi che suddividono le proteine semplici, è doveroso parlare, seppur brevemente, della seconda classe di protidi, vale a dire le proteine coniugate. Esse sono costituite da un protide semplice unito chimicamente ad un gruppo non proteico chiamato prostetico. I gruppi prostetici sono sostanze organiche naturali che agiscono come cofattori (aiutanti) enzimatici. La parte proteica semplice è di solito una proteine del gruppo degli istoni o delle protamine. Il gruppo prostetico è invece variabile.

A seconda del tipo, si distinguono quattro classi di proteine coniugate:

  •  Glicoproteine (proteine con zuccheri)
  •  Lipoproteine (proteine con lipidi)
  •  Fosfoproteine (contengono gruppi fosforici)
  •  Cromoproteine (contengono metalli, ad esempio clorofilla che contiene Mg, o emoglobina che contiene ferro)

La descrizione suddetta vuole solo spiegare, sia pur sommariamente, come vengono classificate le proteine, in modo da far comprendere che queste sostanze, al di là della loro funzione atleticamente intesa a "costruire" muscoli, sono fondamentali per la vita di tutti gli organi del nostro corpo, avendo ognuna di esse un compito specifico.