Amminoacidi: struttura, funzioni e caratteristiche

Amminoacidi: struttura, funzioni e caratteristiche
Ultima modifica 06.11.2023
INDICE
  1. Cosa sono gli amminoacidi?
  2. Struttura di base degli amminoacidi
  3. 20 amminoacidi proteinogenici
  4. Amminoacidi apolari
  5. Amminoacidi polari
  6. Amminoacidi essenziali, semiessenziali e condizionatamente essenziali
  7. AA essenziali e valore biologico
  8. Funzione degli amminoacidi

Cosa sono gli amminoacidi?

Gli aminoacidi (o amminoacidi) sono l'unità strutturale primaria delle proteine.

Possiamo quindi immaginare gli aminoacidi come mattoncini che, uniti da un collante chiamato legame peptidico, formano una lunga sequenza che dà origine ad una proteina.

All'interno dello stomaco e del duodeno questi legami vengono rotti ed i singoli aminoacidi giungono sino all'intestino tenue dove vengono assorbiti come tali ed utilizzati dall'organismo.

Dal punto di vista chimico, l'aminoacido è un composto organico contenente un gruppo carbossilico (COOH) ed un gruppo aminico (NH2). Oltre a questi due gruppi ogni aminoacido si contraddistingue dagli altri per la presenza di un residuo (R) conosciuto anche con il nome di catena laterale dell'aminoacido.

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Struttura di base degli amminoacidi

Gli amminoacidi naturali sono i costituenti delle proteine e si legano uno all'altro per formare lunghe catene proteiche.

Gli amminoacidi, come si deduce dal loro nome, hanno nella stessa catena sia un gruppo carbossilico (COOH) che un gruppo amminico (NH2).

Gli amminoacidi che costituiscono le proteine (proteinogenici), come l'alanina mostrata qui sotto, sono tutti alfa-amminoacidi, cioè hanno il gruppo amminico legato sul C2 della catena.

Al di fuori delle proteine, esistono anche amminoacidi col gruppo amminico legato a carboni diversi dal C2, per esempio l'acido γ-amminobutirrico (GABA), un neurotrasmettitore ad azione inibitoria, ha il gruppo amminico sul C4, mentre l'acido ε-amminocapronico, il costituente del nylon 6, ha il gruppo amminico sul C6.

Gli amminoacidi proteinogenici sono tutti chirali (tranne la glicina) e appartengono alla serie L secondo la definizione di Fischer.

Negli amminoacidi, la configurazione D o L va attribuita in base alla posizione del gruppo amminico sul primo carbonio chirale (alfa).

Cosa si intende per proiezione di Fisher?

Per disegnare una molecola con la proiezione di Fischer, la catena principale va disegnata verticale, con il gruppo più ossidato in alto. I due sostituenti sui carboni chirali vanno posti su legami orizzontali a destra o a sinistra della catena e per convenzione sporgono verso chi guarda.

Il carbonio alfa (C2) è il cuore della struttura degli amminoacidi. Attorno a questo carbonio vi sono quattro sostituenti: il gruppo carbossilico in alto, il gruppo amminico a sinistra, l'idrogeno a destra e la catena laterale R in basso (diversa per ogni amminoacido).

Dato che gli amminoacidi si legano tra loro per formare catene lineari (chiamate peptidi se sono corte o proteine se superano le 50 unità), è più conveniente disegnarli con una proiezione di Fischer modificata ponendo a sinistra il gruppo amminico e a destra il gruppo carbossilico. In questo modo la catena laterale R si trova in alto e l'idrogeno in basso. Infatti, invertendo tra loro due sostituenti in una struttura di Fischer, si inverte la configurazione, quindi si devono fare due inversioni per tornare alla configurazione iniziale iniziale.

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Non esiste una vera ragione per cui gli amminoacidi naturali debbano appartenere alla serie L piuttosto che alla serie D. La cosa fondamentale è che abbiano tutti la stessa configurazione perché così possono costruire proteine con una struttura ben definita. Infatti, basta un solo amminoacido D in un punto critico di una proteina perché questa assuma una conformazione errata e diventi inattiva.

In natura gli amminoacidi D si incontrano molto raramente. I batteri, per esempio, utilizzano D-alanina per costruire un breve tratto della loro parete cellulare chiamata peptidoglicano, ma non sintetizzano D-alanina in modo diretto, la ottengono isomerizzando la normale L-alanina.

20 amminoacidi proteinogenici

Nelle proteine sono presenti 20 diversi amminoacidi, più alcuni amminoacidi speciali (selenocisteina e selenometionina) sintetizzati solo per realizzare alcuni enzimi anti radicali liberi.

Gli amminoacidi, in base alle caratteristiche della loro catena laterale, vengono classificati in quattro categorie:

  • apolari (n° 9);
  • polari (n° 6);
  • acidi (n° 2);
  • basici (n° 3).

Qui sotto mostriamo, per ogni amminoacido, la formula di struttura, il nome comune, il nome IUPAC e, tra parentesi, l'abbreviazione a tre lettere e quella ad una lettera.

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Amminoacidi apolari

Gli amminoacidi apolari sono nove:

  • Glicina: è l'amminoacido più piccolo, l'unico non chirale dato che ha due atomi di idrogeno sul carbonio alfa. Il suo nome deriva dal greco glykos, dolce, a causa del suo sapore;
  • L-alanina: è l'amminoacido con la più piccola catena laterale alchilica che, infatti, è costituita da un solo carbonio. La sua struttura è ripresa da molti altri amminoacidi;
  • L-valina: come catena laterale, ha un gruppo isopropilico. Questo ha la forma di una V che è facile associare al nome Valina;
  • L-leucina e L-isoleucina: sono gli amminoacidi alchilici più apolari. La loro catena laterale è un isobutile e un secbutile rispettivamente. La loro struttura può essere ricordata osservando che il sec butile ha la forma di una L che sembrerebbe logico associare a Leucina, invece l'associazione è opposta. La forma ad L è di isoleucina, il gruppo isobutile è di leucina. Isoleucina ha un secondo centro chirale S sul C3
  • L-fenilalanina: ha un anello benzenico (fenil nei sostituenti) legato alla catena laterale di un'alanina;
  • L-triptofano: (si pronuncia triptòfano) ha un indolo legato alla catena laterale di un'alanina. E' l'amminoacido con il più forte assorbimento UV a 270 nm. Il triptofano è la molecola di partenza per la sintesi della serotonina, un ormone che regola il sonno, l'umore e la sessualità;
  • L-prolina: è l'unico amminoacido che non ha un gruppo amminico primario in alfa, dato che la sua catena laterale chiude un anello a cinque termini che incorpora l'azoto (pirrolidina) e forma un'ammina secondaria. La prolina, per questo, è l'unico amminoacido che diventa giallo per reazione con ninidrina, mentre tutti gli altri diventano viola;
  • L-metionina: Metionina ha un gruppo CH3S- che però è legato ad una catenella di due carboni e non di uno solo come in fenilalanina. Il ferro eme del citocromo c è tenuto in posizione dall'atomo di zolfo di una metionina e dall'atomo di azoto di un'istidina.

 

Amminoacidi polari

Gli amminoacidi polari sono sei:

  • L- serina: è il più piccolo amminoacido alcolico ed ha l'OH legato al metile dell'alanina.
  • L-treonina è un amminoacido alcolico con un carbonio in più della serina. Il suo nome ha la radice treo del D-treosio, lo zucchero di quattro carboni con due centri chirali diversi (2S,3R). Anche la treonina ha quattro carboni e due centri chirali diversi (2S,3R). La treonina è l'unico amminoacido profumato, ha un deciso aroma di liquirizia. Anche gli idrolizzati proteici profumano di liquirizia se contengono treonina.
  • L-tirosina: è un amminoacido alcolico aromatico. Dopo il triptofano, è quello che assorbe di più all'UV, mentre gli altri amminoacidi, a parte fenilalanina, non assorbono a 270 nm. Nel nostro corpo, la tirosina è sintetizzata a partire dalla fenilalanina. Se l'enzima che fa questa conversione è difettoso, la fenilalanina si può accumulare e diventa tossica per il sistema nervoso provocando ritardi mentali irreversibili fin dai primi mesi di vita. Questa sindrome è chiamata fenilchetonuria e i suoi effetti tossici possono essere prevenuti solo con una dieta povera di fenilalanina. Per questo, nelle bevande addolcite con aspartame, un dipeptide formato da acido aspartico e fenilalanina, è riportata l'avvertenza: contiene una fonte di fenilalanina. La tirosina può essere polimerizzata da un enzima chiamato tirosinasi per formare un pigmento scuro. Tutti abbiamo osservato questo fenomeno in alcuni vegetali, come patate, mele e banane, che, una volta tagliati ed esposti all'aria, si scuriscono in modo evidente. La tirosina è anche la molecola di partenza per la sintesi della dopamina, un importante neurotrasmettitore;
  • L-cisteina: è un amminoacido tioalcolico. Il fatto che lo zolfo pesi più dell'ossigeno, cambia la priorità secondo le regole CIP e quindi la sua configurazione sul C2 è R invece di S come negli altri amminoacidi. In realtà la sua stereochimica è in linea con quella degli altri L-amminoacidi, questo è un esempio di come la nomenclatura storica DL per gli amminoacidi sia più affidabile della moderna RS. La cisteina, nelle proteine, è importante perché, per ossidazione, può legarsi ad un'altra cisteina formando un ponte disolfuro. Questo è il solo legame covalente che si può formare tra punti diversi di una proteina ed è importante per mantenere stabile la struttura tridimensionale (terziaria) delle proteine. L'insulina, una proteina che contiene tre ponti disolfuro.

Amminoacidi polari e acidi: L-asparagina e L-glutammina

L-asparagina e L-glutammina sono le ammidi derivate dai corrispondenti amminoacidi che hanno un carbossile in catena laterale: acido aspartico e acido glutammico.

L'asparagina, come suggerisce il suo nome, è stata isolata per la prima volta dagli asparagi. Acido aspartico è l'amminoacido acido più piccolo, ha il secondo carbossile (pKa 3,9) legato direttamente al primo carbonio in catena laterale, quello dell'alanina.

Acido glutammico ha il secondo carbossile (pKa 4,2) legato ad una catenella di due carboni.

A pH fisiologico si presenta come glutammato, con il carbossile in alfa sotto forma di sale carbossilato. Il glutammato è usato in cucina per dare sapidità ai cibi ed è anche un importante neurotrasmettitore eccitatorio del sistema nervoso centrale, mentre un suo derivato che si ottiene per decarbossilazione, il GABA, acido gamma amminobutirrico, è un neurotrasmettitore inibitorio.

Una variante dell'acido glutammico, l'acido γ-carbossi-glutammico, possiede nella catena laterale due gruppi carbossilici vicini che sono ideali per legare ioni calcio. Il fattore VII di coagulazione e la protrombina hanno schiere di acidi γ-carbossi-glutammici con i quali si ancorano alla superficie interna dei vasi sanguigni dove vi sono molti ioni calcio legati ai gruppi fosfato delle membrane cellulari. Anche le proteine che sintetizzano biominerali (come lo smalto dei denti o il guscio d'uovo) usano schiere di acidi γ-carbossi-glutammici per trattenere nella posizione corretta gli ioni che così formano cristalli perfetti.

Amminoacidi polari e basici: lisina, arginina, istidina

  • L-lisina: ha un gruppo amminico in catena laterale (pKa 10,8) legato ad una catenella di 4 carboni;
  • L-arginina: ha un gruppo guanidinico in catena laterale (pKa 12,5) legato ad una catenella di tre carboni, e quindi è il più basico degli amminoacidi;
  • L-istidina: ha un anello imidazolico legato ad una catenella di un solo carbonio. Questo anello non è molto basico (pKa 6,1), ma è versatile e così lo troviamo sia a legare il ferro dell'eme nell'emoglobina e nei citocromi, sia a partecipare attivamente alla catalisi enzimatica nel sito attivo di enzimi proteolitici come la tripsina, nella quale agisce la terna di amminoacidi: acido aspartico, istidina, serina.

Amminoacidi essenziali, semiessenziali e condizionatamente essenziali

Nella sintesi proteica intervengono solo venti dei diversi aminoacidi esistenti in natura (attualmente oltre cinquecento).

Dal punto di vista nutrizionale questi aminoacidi possono essere a loro volta divisi in due grandi gruppi: quello degli aminoacidi essenziali e quello degli aminoacidi non essenziali.

Sono definiti essenziali quegli aminoacidi che l'organismo umano non riesce a sintetizzare in quantità sufficiente a far fronte ai propri bisogni. Per l'adulto sono otto e più precisamente:

  • L-fenilalanina;
  • L-isoleucina;
  • L-lisina;
  • L-leucina;
  • L-metionina;
  • L-treonina;
  • L-triptofano;
  • L-valina.

Durante il periodo dell'accrescimento agli otto ricordati ne va aggiunto un nono, l'L-istidina, in considerazione del fatto che in questo periodo le richieste di tale aminoacido sono più elevate rispetto alla capacità di sintesi

Sono considerati aminoacidi semiessenziali la L-cisteina e la L-tirosina, in quanto l'organismo li può sintetizzare a partire da metionina e fenilalanina.

Sono definiti aminoacidi condizionatamente essenziali (L-arginina, L-glicina, L-glutammina, L-prolina e L-taurina) quegli aminoacidi che ricoprono un ruolo fondamentale nel mantenimento dell'omeostasi e delle funzioni dell'organismo in determinate situazioni fisiologiche. In alcune condizioni patologiche questi aminoacidi possono non essere sintetizzati a velocità sufficiente per far fronte ai reali bisogni dell'organismo.

L'arginina sta assumendo notevole importanza, come precursore dell'ossido nitrico, per le tante funzioni che quest'ultimo espleta nell'attività cellulare, nella trasduzione dei segnali biologici e nella difesa immunitaria

Contenuto in AA essenziali delle proteine

Si possono definire complete o nobili quelle proteine che contengono tutti gli AA essenziali in quantità e in rapporti equilibrati.

In generale le proteine animali sono complete e quelle vegetali sono incomplete.

La dicitura nobili associata alle proteine vegetali non è corretta ed è stata introdotta per contrastare il detto secondo il quale "i legumi sono la carne dei poveri".

In realtà assumere una discreta fonte di proteine vegetali nella dieta è importantissimo e per valorizzarle ulteriormente questo concetto è stato introdotto impropriamente il termine "nobili".

In ogni caso queste carenze possono essere superate semplicemente utilizzando appropriate associazioni alimentari ad esempio pasta e fagioli. Si parla in questo caso di mutua integrazione perché gli aminoacidi di cui è carente la pasta vengono forniti dai fagioli e viceversa

AA limitante

L'amminoacido limitante di una proteina o di una miscela proteica è l'aminoacido essenziale
carente o del tutto assente che limita l'utilizzo di tutti gli altri aminoacidi anche se presenti in
eccesso rispetto ai bisogni.

Come abbiamo visto nelle proteine di origine vegetale questo aminoacido non è in genere sufficiente a garantire il fabbisogno e dev'essere introdotto tramite l'abbinamento con altri cibi.

Indice chimico

L'indice chimico è dato dal rapporto tra la quantità di un dato aminoacido in un grammo della proteina in esame e la quantità dello stesso aminoacido in un grammo della proteina di riferimento biologica (dell'uovo). Più è alto questo indice e maggiore sarà la percentuale di
aminoacidi essenziali.

AA ramificati

AA essenziali e valore biologico

Gli AA ramificati o BCAA sono tre aminoacidi essenziali (L-valina, L-isoleucina e L-leucina) che, in particolari condizioni, come l'impegno fisico intenso, vengono utilizzati come substrato
energetico ausiliario di grassi e carboidrati.

Funzione degli amminoacidi

La funzione primaria degli aminoacidi è quella di intervenire nella sintesi proteica, necessaria per far fronte ai processi di rinnovamento cellulare dell'organismo.

Oltre a questa funzione, detta "plastica", gli aminoacidi hanno anche una modesta ma non trascurabile importanza nella produzione energetica (aminoacidi ramificati nel muscolo, glucogenici e chetogenici nel fegato).

Alcuni aminoacidi sono inoltre precursori di composti che svolgono importanti funzioni biologiche.

Dal triptofano, ad esempio, si ottengono la niacina (vitamina PP), la serotonina (neurotrasmettitore) e la melatonina (regolatore dei ritmi circadiani ciclo sonno/veglia).

Dagli aminoacidi solforati (metionina e cisteina) si ottiene il glutatione, importante antiossidante utile per combattere i radicali liberi e la cheratina, proteina essenziale per la salute di peli, capelli ed unghie.

Oltre a quelli coinvolti nella sintesi delle proteine, molti altri aminoacidi svolgono funzioni molto importanti. Tra questi i più conosciuti in campo sportivo sono la creatina (utile per incrementare capacità e potenza anaerobica alattacida e lattacida) e la carnitina che facilita il trasporto dei lipidi all'interno del mitocondrio).

Nome e funzione degli amminoacidi

Asparagina

Aminoacido non essenziale, presente soprattutto nella carne (la quota assunta con l'alimentazione potrebbe pertanto risultare insufficiente in un alimentazione strettamente vegetariana). E' coinvolto nel ciclo dell'urea, nella gluconeogenesi e nella sintesi di un importante neurotrasmettetore che migliora le funzionalità cerebrali. Essendo necessaria per il metabolismo dell'alcol, l'asparagina viene impiegata nella preparazione di farmaci per il trattamento dei postumi da ubriacatura.

Acido glutammico

Aminoacido importante per le funzioni nervose e cerebrali in quanto neurotrasmettitore eccitatorio e precursore naturale del GABA. All'interno del sistema nervoso centrale regola la sintesi proteica e per questo motivo viene utilizzato in caso di affaticamento cronico e nel miglioramento delle funzioni cerebrali (apprendimento, memoria ecc.). Interviene inoltre nella sintesi di acido folico e degli aminoacidi non essenziali.

Acido aspartico

Presente negli alimenti vegetali ed in particolare nei semi germogliati è un aminoacido importante nell'eliminazione dell'ammoniaca, sostanza tossica per l'organismo che può causare disordini cerebrali. Una carenza di acido aspartico si correla a stanchezza ed affaticamento cronico.

Alanina

E' il più piccolo degli amminoacidi, rappresenta una importante fonte di energia per il muscolo ed il sistema nervoso centrale, partecipa alla formazione degli anticorpi e in condizioni di ipoglicemia aiuta il metabolismo degli zuccheri convertendosi in glucosio.

Arginina

Importante amminoacido precursore dell'ossido nitrico (NO). Questa molecola è responsabile dell'effetto vaso-dilatante ed è quindi utile come riduttore della pressione sanguigna, miglioramento della circolazione a fini sportivi e migliorativa sul meccanismo di eccitazione. Assunta ad alte dosi per infusione endovenosa, favorisce la produzione dell'ormone della crescita (GH). Questo importante ormone favorisce il mantenimento del trofismo muscolare, accelera la guarigione dalle ferite, favorisce l'utilizzo di grassi a scopo energetico, migliora l'attività cerebrale e le difese immunitarie, partecipa alla sintesi del collagene. E' indicata nella terapia dell'HIV e per il recupero da importanti ustioni e traumi. Dosaggi consistenti sembrano promuovere la replicazione dell'Herpes labialis.

Carnitina

Facilita il trasporto degli acidi grassi a media e lunga catena nel mitocondrio dove verranno ossidati per produrre energia. Particolarmente concentrata nel muscolo scheletrico e nel cuore viene sintetizzata a partire da lisina e metionina in presenza di ferro, vitamina C, B1 e B6. L'eventuale utilità del supplemento potrebbe essere utile per la salute del cuore, soprattutto in età avanzata. Non è dimostrata l'utilità nel dimagrimento e nel miglioramento delle performance sportive.

Cisteina e cistina

Questi amminoacidi si convertono a vicenda in caso di necessità. Sono coinvolti nella produzione di collagene e sostengono la salute di capelli e cute. Supplementi di questi aminoacidi vengono utilizzati per il recupero da ustioni e nel trattamento dell'artrite reumatoide. La cisteina combatte i radicali liberi (precursore del glutatione) e contribuisce a proteggere il corpo dai danni delle radiazioni ionizzanti (utilizzata in associazione ad alcuni trattamenti anti-cancro) e dell'invecchiamento cellulare. La cistina, in presenza di un difetto congenito del rene, porta alla formazione dei calcoli renali.

Citrullina

Espleta le sue funzioni soprattutto nel fegato. Come altri amminoacidi, la citrullina è coinvolta nel ciclo dell'urea, favorisce l'eliminazione di ammoniaca ed è coinvolta nella funzionalità delle difese immunitarie. E' infatti il precursore dell'aminoacido arginina.

Fenilalanina

Viene utilizzata dal cervello per produrre alcuni importanti neurotrasmettitori che, oltre a migliorare l'umore, alleviare il dolore e migliorare la funzionalità cerebrale, riducono la fame e l'appetito favorendo il senso di sazietà. Ottimizza inoltre la funzionalità tiroidea partecipando alla sintesi della tirosina.

Glicina e Prolina

Sono due aminoacidi importanti nella sintesi di collagene, insieme alla vitamina C o acido ascorbico. Sono quindi importanti nella rigenerazione cutanea, delle strutture tendinee e cartilaginee.

Glutammina

Ha funzioni simili all'acido glutammico, dal quale viene sintetizzata. È pertanto importante nel regolare le funzioni nervose e cerebrali e nella sintesi di amminoacidi non essenziali.

Isoleucina

Uno dei tre aminoacidi a catena ramificata (gli altri sono leucina e valina), aumenta la resistenza muscolare, rallenta la decomposizione delle proteine strutturali e favorisce il recupero da uno sforzo prolungato. Partecipa alla formazione di emoglobina e alla sintesi dell'ormone della crescita. L'isoleucina supplementare dovrebbe essere unita a valina e, soprattutto, a leucina.

Leucina

Ha funzioni simili all'isoleucina.

Istidina

Aminoacido abbondantemente presente nei globuli bianchi e rossi di cui regola la sintesi. Partecipa alla formazione della guaina mielinica che protegge le cellule nervose e garantisce l'ottimale conduzione dello stimolo nervoso. Precursore dell'istamina, questo importante aminoacido collabora alla funzionalità del sistema immune e all'insorgenza del desiderio sessuale. Nei bambini è considerato essenziale. Partecipa insieme alla B-alanina alla sintesi di carnosina.

Lisina

Aminoacido di cui sono carenti i cereali. Favorisce la formazione di anticorpi, ormoni ed enzimi ed è necessario allo sviluppo e alla fissazione di calcio nella ossa.

Metionina

Grazie alla presenza di zolfo combatte i radicali liberi. E' implicata nel controllo del colesterolo sanguigno poiché favorisce la sintesi epatica di lecitina. Aiuta nella disintossicazione da metalli pesanti e rafforza i capelli.

Ornitina

Supporta la sintesi dell'ormone della crescita ed interviene nella disintossicazione da ammoniaca. E' coinvolta nella cicatrizzazione delle ferite, nella funzione immunitaria e nell'attività cerebrale.

Prolina

E' un aminoacido importante per la rigenerazione dei muscoli e delle strutture tendinee. È consigliabile l'assunzione con vitamina C.

Taurina

Contrasta il processo di invecchiamento grazie alla sua azione anti-radicali liberi. Una carenza di zinco e di taurina può alterare la visione. E' importante nella funzionalità cardiaca ed è usata nella terapia di ipertensione, aritmie cardiache, epilessia e distrofia muscolare. La taurina è presente in uova, pesci, carne e latte, ma non negli alimenti di origine vegetale. Può essere sintetizzata da cisteina e da metionina in presenza di sufficienti quantità di Vitamina B6.

Tirosina

Deriva dalla fenilalanina e promuove il corretto funzionamento delle tiroide e delle ghiandole adrenergiche. Ha un effetto sul controllo dell'appetito e sulla riduzione di ansia, della depressione, delle emicranie e nella cura del morbo di Parkinson.

Treonina

Importante per le funzioni digestive, per la salute mentale e per la sintesi di collagene ed elastina.

Triptofano

Aminoacido precursore di serotonina e melatonina, usato per alleviare in modo naturale l'insonnia, l'ansia e la depressione. E' contenuto soprattutto nel cioccolato e in banane, datteri, latte e derivati ed arachidi.

Autore

Riccardo Borgacci

Riccardo Borgacci

Dietista e Scienziato Motorio
Laureato in Scienze motorie e in Dietistica, esercita in libera professione attività di tipo ambulatoriale come dietista e personal trainer