Struttura
Le proteine sono formate dall'unione di molecole più semplici chiamate amminoacidi che si legano tra loro attraverso legami peptidici. Due molecole di aminoacidi formano un dipeptide, tre un tripeptide e così via. Si parla di polipeptide quanto tale catena è formata da meno di 100 aminoacidi e di proteine quando il numero delle singole unità supera tale soglia.
Nel corpo umano si riconoscono circa 50.000 diverse molecole proteiche, la cui funzione è determinata dalla loro sequenza amminoacidica.
Attraverso tutta una serie di reazioni il nostro organismo è in grado di sintetizzare autonomamente le proteine di cui ha bisogno a partire dai singoli aminoacidi contenuti negli alimenti e dalla loro conversione in altri tipi di amminoacidi.
Dal momento che le proteine sono troppo grosse per essere assorbite come tali e trasportate in circolo, e inoltre potenzialmente allergizzanti, alcuni enzimi presenti nel lume del tratto gastrointestinale intervengono nella loro digestione scomponendole nei singoli amminoacidi o, al limite, in di- e tri-peptidi.
Questi possono venire captati attivamente dalla mucosa intestinale, grazie all'azione di trasportatori specifici, e immessi nel circolo sanguigno.
Digestione
Durante il processo digestivo la maggior parte delle proteine è ridotta completamente nei singoli aminoacidi, di- e tri-peptidi.
Il primo passaggio è la masticazione, ovvero la rottura meccanica delle proteine in frammenti più piccoli.
La digestione di queste macromolecole inizia nello stomaco dove l'azione combinata di pepsinogeno ed acido cloridrico porta alla formazione di pepsina, capace di scomporre le proteine in oligopeptidi (corte catene di aminoacidi formate da meno di dieci unità).
Nota: l'acido cloridrico distrugge gran parte della carica batterica, favorisce l'assorbimento del ferro, e stimola la sintesi di succo enterico, bile, bicarbonati ed enzimi pancreatici.
La secrezione dello stomaco è influenzata da fattori nervosi, (odore, gusto del cibo e condizionamento), meccanici (distensioni delle pareti gastriche), chimici (presenza di oligopeptidi) e ormonali (gastrina).
La digestione delle proteine viene completata dalle:
- proteasi di origine pancreatica riversate nel duodeno;
- proteasi sintetizzate dagli enterociti dell'orletto a spazzola intestinale.
Per questo motivo, la digestione proteica può avvenire anche dopo l'asportazione chirurgica dello stomaco, seppur più difficoltosa.
Le proteasi si dividono in:7
- endoproteasi (idrolizzano i legami peptidici interni alle proteine: chimotripsina, elastasi, tripsina):
- esopeptidasi (idrolizzano l'aminoacido terminale della proteina: carbossipeptidasi, amminopeptidasi, dipeptidasi).
Completata la digestione, i singoli aminoacidi, i dipeptidi e i tripeptidi possono essere assorbiti da carriers specifici degli enterociti e trasportati ai tessuti e/o al fegato.
Una piccola quota di proteine presenti negli alimenti non viene assorbita ed è eliminata come tale con le feci (5%).
Alcuni peptidi formati da più di tre amminoacidi sono assorbiti mediante transcitosi e come tali possono rappresentare un fattore significativo per lo sviluppo di allergie alimentari.
Solo nel neonato è possibile l'assorbimento di proteine intere, non digerite. Tale fenomeno è fondamentale per l'assorbimento degli anticorpi trasmessi attraverso il latte materno.
Metabolismo
Dopo essere giunti nel fegato, i singoli aminoacidi possono:
- partecipare alla sintesi proteica di qualsiasi proteina corporea (contrattile, strutturale, di trasporto, di canale di membrana, enzimatica, ormonale ecc.);
- essere utilizzati come tali per svolgere funzioni particolari (ad es. neurotrasmissione);
- produrre energia direttamente nel muscolo (BCAA);
- al bisogno, venire convertiti in glucosio (gluconeogenesi) o corpi chetonici (chetogenesi);
- se presenti in eccesso, anche se in minima parte, vengono convertiti in acidi grassi e depositati.
Principi fondamentali
Conoscere nei dettagli la digestione delle proteine ci consente di sfatare diversi miti e false credenze che, da molti anni, circolano indisturbati nel mondo del fitness e del bodybuilding. Vediamo i principali:
La digestione delle proteine è un processo impegnativo che affatica l'organismo.
Vero solo se le proteine sono eccessive rispetto alla nostra capacità digestiva; qui si fa riferimento alla soggettività;
Un'eccessiva assunzione proteica si traduce pertanto in un inutile e pericoloso stress a livello epatico e renale.
Concetto distorto. Nel soggetto sano, non esiste rischio per i reni o per il fegato, anche se aumentano i parametri renali come la creatinina e il bilancio azotato.
Troppe proteine acidificano l'organismo e promuovono la demineralizzazione ossea e l'osteoporosi.
Falso. Gli studi dimostrano che non può esistere acidificazione sanguigna indotta dalla dieta. Inoltre, la digestione delle proteine è favorevole per l'assorbimento del calcio. Non di meno, le proteine costituiscono lo "scheletro strutturale" delle ossa.
Si vedano:
- Syllabus SIOMMMS 2012;
- Dietary Acid Load and Bone Health: A Systematic Review and Meta-Analysis of Observational Studies.
Assumere con la dieta grossi quantitativi di proteine favorisce l'aumento di massa muscolare.
No, più si alzano le calorie, meno importanza hanno le proteine. Nelle diete ipercaloriche le proteine possono rimanere a 1,6-1,6 g/kg/die;
Le diete proteiche sono migliori per la perdita di peso.
Le proteine sono indubbiamente essenziali nelle diete ipocaloriche e, nello sportivo, devono essere contenute almeno in quantità di 1,6-1,8 g/kg.
Tuttavia, non possono rimpiazzare i carboidrati (anche se gli AA possono originare glucosio e corpi chetonici), soprattutto in caso di attività sportiva intensa; inoltre, una percentuale minima di grassi è determinante per mantenere lo stato di salute.
L'eccesso proteico causa sovrappeso.
La conversione degli amminoacidi in eccesso in acidi grassi è molto bassa. Per questo molti body builder mantengono alte le proteine anche in dieta ipercalorica (delle quali, ad ogni modo, non sanno cosa farsi). Ciò detto, partecipano indubbiamente al bilancio calorico positivo.
La correlazione tra eccesso proteico in età infantile e obesità e/o pubertà precoce è "spuria", in quanto è l'eccesso energetico a provocare il sovrappeso e quest'ultimo responsabile della pubertà precoce.
Aumentare le proteine nella dieta promuove la sintesi di GH grazie alla presenza massiccia di arginina.
No. I livelli di arginina necessari allo stimolo del GH sono talmente elevati da potere essere raggiunti solo per iniezione. E' pur vero che la carenza proteica può incidere negativamente sulla normale sintesi di somatotropina.