Proteine ed amminoacidi ramificati

Proteine

Le proteine sono molecole polimeriche composte da più di 100 amminoacidi vincolati da legami peptidici (catene amminoacidiche più corte prendono il nome di polipeptidi o peptidi); la struttura delle proteine può essere più o meno lunga, ripiegata su se stessa e fissata ad altre molecole (fattori che ne determinano la complessità e ne caratterizzano la funzione biologica). Queste strutture si possono classificare in: struttura primaria, struttura secondaria (α-elica e β-foglietto), struttura terziaria e struttura quaternaria.

Funzioni delle proteine

In natura le proteine svolgono moltissime funzioni e la più nota è senz'altro quella strutturale; basti solo pensare che ogni matrice tessutale del nostro organismo si basa su di uno scheletro o mosaico polimerico formato da peptidi (es. fibre muscolari, matrice ossea, tessuto connettivo e, da un certo punto di vista, perfino il sangue).

Non meno rilevante la funzione di bio-regolazione e di mediazione chimica/ormonale, infatti le proteine sono i costituenti basilari sia degli enzimi che di moltissimi ormoni.

Nel sangue, le proteine svolgono anche un'importantissima funzione di trasporto; è il caso dell'emoglobina (trasporto dell'ossigeno), della transferrina (trasporto del ferro), dell'albumina (trasporto di molecole lipidiche), ecc.

Sempre all'interno del torrente circolatorio, le proteine si dimostrano utili come difesa immunitaria; esse costituiscono gli ANTICORPI, molecole essenziali prodotte dai linfociti utili nella risposta dell'organismo contro gli agenti patogeni.

Infine, le proteine - ma più precisamente gli amminoacidi - possono essere utilizzate a scopo energetico mediante la neoglucogenesi epatica e forniscono 4 chilocalorie (kcal) per grammo. Si tratta di un processo abbastanza complicato che, mediante transaminazione e deaminazione, consente all'organismo di produrre glucosio in condizioni di ipoglicemia (eventualmente indotta d l digiuno, sforzo muscolare particolarmente intenso e/o prolungato, condizioni patologiche o cliniche avverse ecc.).

Alcuni amminoacidi neoglucogenici possono essere anche chetogenici per cui la loro conversione determina la liberazione di molecole acide dette corpi chetonici.

Nota: la funzione energetica delle proteine dovrebbe essere marginale e subordinare a quella di zuccheri e grassi.

Amminoacidi

Gli amminoacidi sono molecole quaternarie composte da carbonio, idrogeno, ossigeno ed azoto. Se ne conoscono più di 500 tipi e la loro combinazione differenzia innumerevoli forme di peptidi. Quelli ordinari, gli L-amminoacidi, sono 20: alanina, arginina, asparagina, acido aspartico, cisteina, acido glutammico, glutammina, glicina, istidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, prolina, serina, treonina, triptofano, tirosina e valina. Dal metabolismo di questi ultimi è possibile ottenere una vasta gamma di amminoacidi NON ordinari od occasionali che vanno a costituire soprattutto ormoni, enzimi o molecole intermedie (carnitina, omocisteina, creatina, taurina ecc).

Tra gli amminoacidi ordinari, alcuni NON possono essere sintetizzati dall'organismo e sono detti ESSENZIALI; per l'uomo adulto sono 9: fenilalanina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, treonina, triptofano e valina. Nei bambini, in tutto sono 11; ai precedenti si aggiungono: istidina ed arginina.

Altre classificazioni degli amminoacidi sono: in base alla polarità delle loro catene laterali (neutre apolari, neutre polari, cariche acide, cariche basiche) o in base al tipo di gruppo radicale (idrofobo, idrofilo, acido, basico, aromatico).

Amminoacidi a catena ramificata

Tra quelli essenziali si distinguono anche tre amminoacidi detti a catena ramificata (BCAA), rispettivamente: leucina, isoleucina e valina; la peculiarità che distingue gli amminoacidi a catena ramificata dagli altri è rappresentata da una diversa via metabolica di produzione energetica.

Come già esposto, previa transaminazione-deaminazione, la maggior parte degli amminoacidi può essere destinata alla neoglucogenesi ed entrare nel ciclo di Krebs sotto forma di ossalacetato o di piruvato. In definitiva, qualora ve ne fosse una reale necessità, alcuni degli amminoacidi presenti nel torrente circolatorio entrerebbero negli epatociti del fegato ed uscirebbero sotto forma di glucosio; per gli amminoacidi a catena ramificata non è così. Rispetto agli altri, i BCAA sono molecole DIRETTAMENTE utilizzabili dai muscoli, e questa peculiarità li rende molto più efficaci nella produzione energetica diretta e nella conversione per la ricostituzione delle riserve di glicogeno; va' da sè che, se l'organismo è sufficientemente alimentato, il catabolismo degli amminoacidi ramificati rappresenta una porzione neoglucogenetica quasi irrilevante; il glucosio rimane SEMPRE la fonte energetica primaria, pertanto, in condizioni di glicemia e riserve di glicogeno SUFFICIENTI, anche durante lo svolgimento di una prestazione atletica ordinaria non c'è motivo di temere che il muscolo necessiti un surplus di amminoacidi ramificati.