Lattato deidrogenasi

La lattato deidrogenasi (LDH o latticodeidrogenasi) è un enzima citoplasmatico con un'ampia distribuzione nei tessuti, dove catalizza l'interconversione del lattato a piruvato.

La lattato deidrogenasi è un tetramero con subinità appartenenti a due diversi tipi che, combinandosi fra loro in modo vario, danno origine a cinque diversi isoenzimi: LDH 1 e LDH 2 sono elevati nel cuore e negli eritrociti, mentre LDH 4 e LDH 5 sono elevati nel fegato e nel muscolo;

• LDH1 è prevalente nel miocardio, nei globuli rossi, nel rene e nelle cellule germinali;
• LDH2 è prevalente nel miocardio e nei globuli rossi, oltre ad essere concentrato nei globuli bianchi e nei reni (dov'è presente in concentrazioni inferiori rispetto a LDH1);
• LDH3 è prevalente nei polmoni e in altri tessuti;
• LDH4 si trova muscolo scheletrico, nel fegato (dov'è presente in concentrazioni inferiori rispetto a LDH5), nei linfonodi e nei globuli bianchi;
• LDH5 è caratteristico nel fegato e nel muscolo scheletrico.

Questa specificità tissutale, rende il dosaggio della lattato deidrogenasi di grande interesse clinico per valutare la sede di un ipotetico danno tissutale. Ad esempio, in condizioni normali la lattato deidrogenasi 1 prevale sulla LDH2, mentre dopo un infarto cardiaco quest'ultima tende a prevalere; rispetto alle transaminasi ed alla creatina chinasi, dopo un infarto i valori di lattato deidrogenasi aumentano più tardivamente (24-72 ore) e raggiungono valori massimi entro 3-4 giorni, per poi tornare alla normalità nell'arco di qualche settimana. Grazie a questa caratteristica il dosaggio della lattato deidrogenasi consente una diagnosi tardiva di infarto miocardico, a volte superato dal paziente senza quasi accorgersene.

Lattato deidrogenasi alta