Dalla matrice extracellulare alla postura. Il sistema connettivo è il nostro vero Deus ex machina?

A cura del Dott. Giovanni Chetta


La MEC è generalmente descritta come composta da alcune grandi classi di biomolecole:

  • Proteine strutturali (collageni ed elastina)
  • Proteine specializzate (fibrillina, fibronectina, laminina ecc.)
  • Proteoglicani (aggrecani, sindecani) e glusamminoglicani (ialuronani, condroitinsolfati, eparansolfati ecc.)

Proteine strutturali


I collageni formano la famiglia di glicoproteine più rappresentata nel regno animale. Sono le proteine più presenti nella matrice extracellulare (ma non le più importanti) e sono i costituenti fondamentali dei tessuti connettivi propriamente detti (cartilagine, osso, fasce, tendini, legamenti).
Esistono almeno 16 diversi tipi di collagene, di cui  i tipi I, II e III sono quelli più presenti a livello delle tipiche fibrille (il tipo IV forma una specie di reticolo che rappresenta il maggior componente delle lamine basali).
I collageni vengono perlopiù sintetizzati dai fibroblasti, ma anche le cellule epiteliali sono in grado di sintetizzarli.
Le fibre di collagene interagiscono continuamente con un'enorme quantità di altre molecole della matrice extracellulare, costituendo un continuum biologico fondamentale per la vita della cellula. I collageni associati in fibrille occupano un ruolo predominante nella formazione e nel mantenimento di strutture in grado di resistere a forze di tensione, essendo quasi anelastiche (i glucosaminglicani esplicano azione di resistenza a compressioni). In qualche modo il collagene viene prodotto e rimetabolizzato in funzione del carico meccanico e le sue proprietà visco-elastiche comportano, come vedremo nel paragrafo "Viscoelasticità della fascia", un grosso impatto sulla postura dell'uomo. Ad ulteriore dimostrazione della capacità del collagene di modificarsi in base alle influenze ambientali, assumendo ad es. gradi variabili di rigidità, elasticità e resistenza, vi sono collageni, definiti col termine FACIT (Fibril Associated Collagen with Interrupted Triple helices) in grado di agire funzionalmente come i proteoglicani (descritti nel paragrafo "Glucosaminoglicani e proteoglicani").
Le fibre di collagene, grazie al loro rivestimento di PG/GAG (proteoglicani/glucosaminoglicani) possiedono proprietà di biosensori e bioconduttori: le relative cariche elettriche comportano una maggior capacità di legare acqua e scambiare ioni, quindi una maggior capacità elettrica.
Sappiamo che qualunque forza meccanica in grado di generare una deformazione strutturale sollecita i legami inter-molecolari, producendo un leggero flusso elettrico ossia la corrente piezoelettrica (Athenstaedt, 1969). In tali casi, le fibre collagene distribuiscono le cariche positive sulla propria superficie convessa e le negative su quella concava, trasformandosi così in semiconduttori (consentono il flusso di elettroni sulla loro superficie a senso unico). Poiché l'energia piezoelettrica (così come quella piroelettrica generata da sollecitazioni termiche) viene neutralizzata dagli ioni circolanti in tempi brevissimi (ca. 10-7 - 10-9   secondi), per la propagazione del segnale risulta decisiva la disposizione dei PG/GAG sulla superficie delle fibrille, tale da fungere da "ripetitori" dell'impulso elettrico. In particolare, una periodicità longitudinale di ca. 64 nm (che al microscopio ottico appare come una striatura) consente una velocità di propagazione dell'impulso pari a circa 64 m/s (corrispondente alla velocità di conduzione delle fibre nervose veloci) - Rengling, 2001. Il forte momento dipolare delle fibrille collagene e la loro capacità di risonanza (proprietà comune a tutte le strutture peptidiche), nonchè la bassa costante dielettrica della MEC, facilitano la trasmissione dei segnali elettromagnetici. Pertanto la tridimensionale e ubiquitaria rete di collagene possiede anche la peculiare caratteristica di condurre segnali bioelettrici nelle tre dimensioni dello spazio, in base alla disposizione relativa tra fibrille collagene e cellule, in direzione afferente (dalla MEC alle cellule) o, viceversa, efferente.
Tutto ciò rappresenta un sistema di comunicazione in tempo reale MEC-cellula e tali bio-segnali elettromagnetici possono comportare importanti modifiche biochimiche, ad esempio, nell'osso, gli osteoclasti non possono "digerire" osso piezoelettricamente carico (Oschman, 2000).
Va infine sottolineato che la cellula, non a caso, produce continuativamente e con notevole dispendio di energia (ca. il 70%) materiale che deve necessariamente estromettere, tramite perlopiù lo stoccaggio esclusivo di protocollagene (precursore biologico del collagene) in specifiche vescicole (Albergati, 2004).

La stragrande maggioranza dei tessuti dei vertebrati necessita della presenza contemporanea di due caratteristiche vitali: robustezza ed elasticità. Un vero e proprio network di fibre elastiche, localizzate all'interno della MEC di questi tessuti, consente di ritornare alle condizioni iniziali dopo forti trazioni. Le fibre elastiche sono in grado di incrementare l'estensibilità di un organo o di una sua porzione di almeno cinque volte. Fibrille collagene lunghe, anelastiche, si intervallano fra le fibre elastiche col preciso compito di limitare un'eccessiva deformazione per trazione dei tessuti. L'elastina rappresenta la maggior componente delle fibre elastiche. Essa è una proteina estremamente idrofobica, della lunghezza di circa 750 aminoacidi, come il collagene è ricca in prolina e glicina ma, a differenza del collagene, non è glicosata e contiene molti residui di idrossiprolina e non di idrossilisina. L'elastina si presenta come un vero e proprio network biochimico di forma irregolarmente tridimensionale, composto da fibre e lamelle che permeano la MEC di tutti i tessuti connettivi. Si trova in quantità particolarmente abbondanti nei vasi sanguinei a caratteristiche elastiche (è la proteina della MEC più presente nelle arterie e rappresenta più del 50% del peso secco totale dell'aorta), nei legamenti, nel polmone e nella cute. Nel derma, contrariamente a quanto accade per il collagene, la densità ed il volume dell'elastina tendono ad aumentare col passare del tempo, ma l'elastina vecchia appare in genere ingrossata, quasi tumefatta, spesso con aspetto frammentato e con una riduzione della componente "amorfa" (Pasquali Rochetti et al, 2004). Cellule muscolari lisce e fibroblasti sono i maggiori produttori del suo precursore, la tropoelastina, secreta negli spazi extracellulari.


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Ultima modifica dell'articolo: 01/10/2015