Proteine

Uno sguardo alla chimica

Le proteine si possono collocarle al primo posto nel "mondo biologico" dato che, considerate le loro moltissime funzioni, non esisterebbe vita senza di loro.
L'analisi elementare delle proteine dà i seguenti valori medi: 55% di carbonio, 7% di idrogeno e 16 % di azoto; è chiaro che le proteine differiscono l'una dall'altra, ma la loro composizione elementare  media si discosta poco da i valori sopra indicati.
Costituzionalmente, le proteine sono macromolecole formate dagli α-amminoacidi naturali; gi amminoacidi si uniscono attraverso il legame ammidico che si stabilisce per reazione tra un gruppo amminico di un a-amminoacido ed il carbossile di un altro a-amminoacido. Tale legame (-CO-NH-) è anche chiamato legame peptidico poiché lega dei peptidi (amminoacidi in combinazione):


Proteine

quello ottenuto è un dipeptide perché è formato da due amminoacidi. Siccome un dipeptide contiene un gruppo amminico libero ad una estremità (NH2) ed un carbossile all'altra (COOH), può reagire con uno o più amminoacidi ed allungare la catena sia da destra che da sinistra, con la medesima reazione vista sopra.

La sequenza di reazioni (che, per altro, non sono in realtà così semplici) può continuare all'infinito: sino ad aversi un polimero detto polipeptide o proteina. La distinzione tra peptidi e proteine è legata al peso molecolare: usualmente per pesi molecolari superiori a 10.000 si parla di proteine.
Il legare insieme amminoacidi per ottenere proteine anche di piccole dimensioni è un'operazione difficile, benché recentemente sia stato messo a punto un metodo automatico di produzione di proteine da amminoacidi che dà ottimi risultati.
La proteina più semplice, quindi, è formata da 2 amminoacidi: per convenzione internazionale, la numerazione ordinata degli amminoacidi in una struttura proteica parte dall'amminoacido con il gruppo a-amminico libero.

Struttura delle Proteine

Le molecole proteiche sono conformate in modo da potervi intravedere fino a quattro distinte organizzazioni: si distinguono generalmente, una struttura primaria, una secondaria una terziaria ed una quaternaria.
Le strutture primaria e secondaria sono essenziali per le proteine, mentre la terziaria e la quaternaria sono "accessorie" (nel senso che non tutte le proteine possono esserne dotate).
 La struttura primaria è determinata dal numero, dal tipo e dalla sequenza degli amminoacidi nella catena proteica; bisogna quindi determinare la sequenza ordinata degli amminoacidi che costituiscono la proteina (conoscere ciò vuol dire conoscere l'esatta sequenza di basi del DNA che codificano per tale proteina) il che incontra difficoltà di ordine chimico non trascurabili.
E' stato possibile determinare la sequenza ordinata degli amminoacidi tramite la degradazione di Edman: la proteina viene fatta reagire con il fenilisotiocianato (FITC); inizialmente il doppietto dell'azoto α-amminico attacca il fenilisotiocianato formando il tiocarbamil derivato; successivamente, il prodotto ottenuto ciclizza dando il feniltioidantoin derivato che è fluorescente.
Edman ha ideato una macchina detta sequenziatore che regola automaticamente i parametri  (tempo, reagenti, pH ecc.) per la degradazione e fornisce la struttura primaria  delle proteine (per questo ha ricevuto il premio Nobel).
La struttura primaria non è sufficiente ad interpretare completamente le proprietà delle molecole proteiche; si ritiene che tali proprietà dipendano, in modo essenziale, dalla configurazione spaziale che le molecole delle proteine tendono ad assumere, piegandosi in vario modo: cioè assumendo quella che è stata definita struttura secondaria delle proteine. La struttura secondaria delle proteine è tremolabile, cioè tende a disfarsi per riscaldamento; allora le proteine si denaturano perdendo molte delle loro caratteristiche proprietà. Oltre che da riscaldamento superiore a 70 °C, la denaturazione può essere provocata anche da irradiazioni o dall'azione di reattivi (da acidi forti ad esempio).
 La denaturazione delle proteine per effetto termico si osserva, ad esempio, scaldando l'albume dell'uovo: lo si vede perdere il suo aspetto gelatinoso e trasformarsi in una sostanza bianca insolubile. Comunque, la denaturazione delle proteine porta a distruzione della loro struttura secondaria, ma ne lascia inalterata la struttura primaria (la concatenazione dei vari amminoacidi).
Le proteine assumono la struttura terziaria quando la loro catena, pur sempre flessibile nonostante la piegatura della struttura secondaria, si ripiega in modo da originare  una contorta disposizione tridimensionale a forma di corpo solido. Responsabili della struttura terziaria sono soprattutto i legami disolfuro che si possono stabilire tra gli -SH cisteinici disseminati lungo la molecola.
La struttura quaternaria, invece, compete solo alle proteine formate da  due o più subunità. L'emoglobina, ad esempio, è composta da due coppie di proteine (cioè in tutto da quattro catene proteiche) situate ai vertici di un tetraedro in maniera da dar luogo  ad una struttura di sagoma sferica; le quattro catene proteiche sono tenute insieme da forze ioniche e non da legami covalenti.
Altro esempio di struttura quaternaria è quello dell'insulina, che appare costituita da ben sei subunità proteiche disposte a coppie ai vertici di un triangolo al cui centro stanziano due atomi di zinco.


PROTEINE FIBROSE: sono proteine dotate di una certa rigidità ed aventi un asse molto più lungo dell'altro; la proteina fibrosa presente in maggior quantità in natura è il collagene (o collageno).
Una proteina fibrosa può assumere diverse strutture secondarie: α-elica, β-foglietto e, nel caso del collagene, tripla elica; α-elica è la struttura più stabile, seguita dalla β-foglietto, mentre la meno stabile delle tre è la tripla elica.

α-elica

L'elica si dice di mano destra se, seguendo lo scheletro principale (orientato dal basso verso l'alto), si effettua un movimento analogo all'avvitamento di una vite destrorsa; mentre l'elica è di mano sinistra se il movimento è analogo all'avvitamento di una vite sinistrorsa. Nelle α-eliche di mano destra i sostituenti -R degli amminoacidi sono perpendicolari all'asse principale della proteina e sono rivolti verso l'esterno, mentre nelle a-eliche di mano sinistra i sostituenti -R sono rivolti verso l'interno. Le a-eliche di mano destra sono più stabili di quelle di mano sinistra perché tra i vati -R c'è minore interazione e minore ingombro sterico. Tutte le α-elica trovate nelle proteine sono destrogire.
La struttura dell'α-elica è stabilizzata dai legami a idrogeno (ponti a idrogeno) che si forma tra il gruppo carbossile (-C=O) di ogni amminoacido ed il gruppo amminico (-N-H) che si trova quattro residui più avanti nella sequenza lineare.
Un esempio di una proteina avente struttura ad α-elica è la cheratina dei capelli.

β-foglietto

Nella struttura a β-foglietto si possono formare dei legami a idrogeno tra amminoacidi appartenenti a catene polipeptidiche differenti ma tra loro parallele oppure tra amminoacidi di una stessa proteina anche numericamente lontani tra loro ma che scorrono in direzioni antiparallele. Comunque i legami a idrogeno sono più deboli di quelli che stabilizzano la forma α-elica.
Un esempio di struttura  β-foglietto è la fibrina della seta (c'è anche nelle ragnatele).
Allungando la struttura ad α-elica si effettua la transizione da α-elica a β-foglietto; anche il calore o la sollecitazione meccanica permettono di passare dalla struttura α-elica a quella β-foglietto.
Solitamente, in una proteina, le strutture β-foglietto sono tra loro vicine perché si possono instaurare legami a idrogeno intercatena tra le porzioni della proteina stessa.

Nelle proteine fibrose la maggior parte della struttura proteica è organizzata ad α-elica o a β-foglietto.


PROTEINE GLOBULARI: hanno una struttura spaziale pressoché sferica (dovuta ai numerosi cambiamenti di direzione della catena polipeptidica); alcune porzioni di essere possono essere riconducibili ad una struttura ad α-elica o a β-foglietto ed altre porzioni non sono, invece riconducibili a tali forme: la disposizione non è casuale ma organizzata e ripetitiva.

Le proteine cui si è fatto riferimento sino ad ora, sono sostanze di costituzione tutta omogenea: cioè pure sequenze di amminoacidi combinati; tali proteine si dicono semplici; vi sono proteine costituite da una parte proteica e da una parte non proteica (gruppo prostatico) dette proteine coniugate.

Collagene

E' la proteina più abbondante in natura: è presente nelle ossa, nelle unghie, nella cornea e nel cristallino dell'occhio, tra gli spazi interstiziali di alcuni organi (es. fegato) ecc.
La sua struttura gli conferisce particolari capacità meccaniche; ha grande resistenza meccanica associata a elevata elasticità  (es. nei tendini) oppure elevata rigidità (es. nelle ossa) a seconda della funzione che deve svolgere.
Una delle proprietà più curiose del collagene è la sua semplicità costitutiva: è formato per circa il 30% da prolina e per circa il 30% da glicina; gli altri 18 amminoacidi si devono spartire solamente il restante 40% della struttura proteica. La sequenza amminoacidica del collagene è notevolmente regolare: ogni tre residui, il terzo è di glicina.
La prolina è un amminoacido ciclico in cui il gruppo R si lega all'azoto α-amminico e ciò conferisce una certa rigidità.
La struttura finale è una catena ripetitiva avente la forma di un'elica; all'interno della catena di collageno, sono assenti legami a idrogeno. Il collagene è un'elica di mano sinistra con passo (lunghezza corrispondente ad un giro dell'elica) maggiore rispetto all'α-elica; l'elica del collagene è talmente lasca che tre catene proteiche riescono ad avvolgersi tra di loro formando un'unica corda: struttura a tripla elica.
La tripla elica del collagene è, comunque, meno stabile sia della struttura ad α-elica che di quella  β-foglietto.


Vediamo ora il meccanismo con il quale si produce il collagene; consideriamo, ad esempio, la rottura di un vaso sanguigno: tale rottura è accompagnata da una miriade di segnali con lo scopo di chiudere il vaso , quindi formare il coagulo. La coagulazione richiede almeno trenta enzimi specializzati. Dopo il coagulo si deve proseguire con la riparazione del tessuto; le cellule vicine alla ferita producono anche collagene. Per far ciò, per prima cosa viene indotta  l'espressione di un gene cioè entrano in funzione organismi che partendo dall'informazione di un gene, sono in grado di produrre la proteina (l'informazione genetica viene trascritta sull'mRNA il quale esce dal nucleo e raggiunge i ribosomi nel citoplasma dove l'informazione genetica viene tradotta in proteina). Quindi il collagene viene sintetizzato nei ribosomi (si presenta come un'elica di mano sinistra composta da circa 1200 amminoacidi e avente un peso molecolare di circa 150000 d) e poi si accumula nei lumi  dove diventa substrato per enzimi in grado di operare delle modificazioni post-traduzionali  (modificazioni del linguaggio tradotto dall'mRNA); nel collagene, tali modificazioni consistono nell'ossidrilazione di alcune catene laterali soprattutto di prolina e di lisina.
Il mancato funzionamento degli enzimi che portano a queste modificazioni, provoca lo scorbuto: è una malattia che causa, inizialmente la rottura dei vasi sanguigni, rottura dei denti a cui possono seguire emorragie interintestinali e la morte; può essere provocato dal continuo utilizzo di cibo a lunga conservazione.
Successivamente, per azione di altri enzimi, si verificano altre modificazioni che consistono nella glicosidazione dei gruppi ossidrili di prolina e lisina (all'ossigeno dell'OH si lega uno zucchero); tali enzimi si trovano in zone diverse dal lume perciò, la proteina, mentre subisce le modificazioni, migra all'interno del reticolo endoplasmatico per finire in sacche (vescicole) che si richiudono su se stesse e si staccano dal reticolo: al loro interno è contenuto il monomero del pro-collagene glicosidato; quest'ultimo raggiunge l'apparato del Golgi dove particolari enzimi riconoscono la cisteina presente nella parte carbossi terminale del pro-collagene glicosidato  e fanno sì che le diverse catene si avvicinino tra loro e formino dei ponti disolfuro: si ottengono così tre catene di pro-collagene glicosidato legate tra loro ed è questo il punto di partenza del quale le tre catene, compenetrando, poi, spontaneamente, danno origine alla tripla elica. Le tre catene di pro-collagene glicossidato legate tra loro raggiungono, poi una vescicola che, strozzandosi su se stessa, si stacca dall'apparato del Golgi trasportando le tre catene  verso la periferia della cellula dove, tramite la fusione con la membrana plasmatica, il trimetro viene espulso dalla cellula.
Nello spazio extra cellulare, ci sono particolari enzimi, i pro-collageno peptidasi, che tolgono dalla specie espulsa dalla cellula, tre frammenti (uno per ogni elica) di 300 amminoacidi l'uno, dalla parte carbossi terminale e tre frammenti (uno per ogni elica) di circa 100 amminoacidi l'uno, dalla parte amminoterminale: rimane una tripla elica costituita da circa 800 amminoacidiper elica nota come tropocollagene.
Il tropocollagene ha l'aspetto di un bastoncino abbastanza rigido; i diversi trimeri si associano con legami covalenti per dare strutture più grosse: le microfibrille.  Nelle microfibrille, i vari trimeri sono disposti in  modo sfalzato; tante microfibrille costituiscono fasci di tropocollageno.
Nelle ossa, tra le fibre di collageno, vi sono degli spazi interstiziali in cui si depositano solfati e fosfati di calcio e magnesio: tali sali ricoprono anche tutte le fibre; ciò rende le ossa rigide.
Nei tendini, gli spazi interstiziali sono meno ricchi di cristalli rispetto alle ossa mentre sono presenti proteine più piccole rispetto al tropocollagene: ciò conferisce elasticità ai tendini.

L'osteoporosi è una malattia causata da una carenza di calcio e magnesio che rende impossibile fissare i sali nelle zone interstiziali delle fibre di tropocollageno.



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