Actina e miosina

Miosina

La miosina è il motore delle miofibrille; ciascuna molecola si compone di 6 subunità, di cui 2 identiche catene pesanti, molto grandi, e due paia di catene leggere, più piccole.

Le catene proteiche pesanti si intrecciano a formare una coda terminale, rigida, a spirale, e due teste globose.

Due catene proteiche leggere sono associate alle catene pesanti di ogni testa.

 

Miosina

 

All'interno dei filamenti spessi, le varie isoforme della miosina si organizzano in modo tale da esporre le loro teste all'estremità, mentre le code si raggruppano, a mo di fascio, nella regione centrale. La giunzione compresa tra testa e coda è un collo flessibile (cerniera) che permette alle teste di flettersi durante la contrazione.

La porzione globulare viene anche definita meromiosina pesante, mentre quella terminale è nota come meromiosina leggera.

Le teste globulari della miosina formano i ponti trasversali che mediano l'interazione con i filamenti sottili di actina, i quali fungono da "fune".

Il fenomeno della contrazione può essere diviso in due fasi:

1) aggancio (formazione dei ponti trasversali) tra filamenti spessi e sottili;
2) scorrimento dei filamenti

Come accennato, la formazione dei ponti trasversali dipende dall'aumento dell'attività del calcio interno alla fibra. Fondamentale risulta anche la presenza nella testa della miosina di una tasca deputata al legame con l'ATP, nonché di un enzima (ATPasi) in grado di scinderla in ADP e fosfato inorganico, liberando energia.

Actina

L'actina, che costituisce i filamenti sottili del sarcomero, è una proteina globulare, di forma simile ad una sfera (G-actina). Molte di queste molecole si associano tra loro per comporre lunghi e sottili granuli (detti F-actina). Due di queste catene si avvolgono eleicodalmente l'una sull'altra, come due collane di perle, dando origine al filamento sottile.

Ogni molecola di G-actina contiene un sito di legame per la testa della miosina, che, in condizioni di riposo, si trova di fatto bloccato da due proteine. I filamenti sottili sono infatti costituiti, oltre che dall'actina, da:

  • TROPOMIOSINA: nel muscolo a riposo impedisce il contatto tra 7 molecole di G-actina e le rispettive teste di miosina, mantenendo il muscolo rilassato.
  • TROPONINA: quando lega il calcio cambia la propria conformazione e sposta la tropomiosina permettendo l'aggancio con la miosina
Actina

Oltre a queste proteine, le miofibrille muscolari ne contengono altre, tra cui ricordiamo:

titina, connettina e nebulina, con funzione di stabilizzazione e centraggio del sarcomero nel corso della contrazione.

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Ultima modifica dell'articolo: 17/06/2016