Emoglobina ed effetto Bohr

Struttura e funzioni

L'emoglobina è una metalloproteina contenuta nei globuli rossi, deputata al trasporto di ossigeno nel torrente ematico. L'ossigeno, infatti, è solo moderatamente solubile in acqua; pertanto, le quantità disciolte nel sangue (meno del 2% del totale) non sono sufficienti a soddisfare le richieste metaboliche dei tessuti. La necessità di un carrier specifico è quindi evidente.

Nel torrente circolatorio, l'ossigeno non può legarsi direttamente e reversibilmente alle proteine, come avviene invece per metalli quali il rame ed il ferro. Non a caso, al centro di ogni subunità proteica dell'emoglobina, avvolto da un guscio proteico, troviamo il cosiddetto gruppo prostetico EME, con un cuore metallico rappresentato da un atomo di ferro nello stato di ossidazione Fe2+ (stato ridotto), che lega l'ossigeno in maniera reversibile.

Analisi del sangue

Nelle donne i valori sono mediamente inferiori del 5-10% rispetto all'uomo.

Possibili cause di emoglobina Alta

Possibili cause di emoglobina Bassa

Il contenuto di ossigeno nel sangue è quindi dato dalla sommatoria della piccola quantità disciolta nel plasma con la frazione legata al ferro emoglobinico.

 

Più del 98% dell'ossigeno presente nel sangue è legato all'emoglobina, che a sua volta circola nel torrente ematico allocata all'interno dei globuli rossi. Senza emoglobina, quindi, gli eritrociti non potrebbero assolvere alla loro mansione di trasportatori di ossigeno nel sangue.

Considerato il ruolo centrale di questo metallo, la sintesi di emoglobina richiede un adeguato apporto di ferro con la dieta. Circa il 70% del ferro presente nell'organismo è infatti racchiuso nei gruppi EME dell'emoglobina.

 

L'emoglobina è formata da 4 subunità strutturalmente molto simili alla mioglobina*.

 

* Mentre, l'emoglobina trasporta l'ossigeno dai polmoni ai tessuti, la mioglobina veicola l'ossigeno rilasciato dall'emoglobina nei vari organelli cellulari che lo utilizzano (es. mitocondri).

Emoglobina Struttura

L'emoglobina è una grande e complessa metalloproteina, caratterizzata da quattro catene proteiche globulari rispettivamente avvolte attorno ad un gruppo EME che contiene Fe2+.

 

Per ogni molecola di emoglobina troviamo quindi quattro gruppi EME avvolti dalla relativa catena proteica globulare. Poiché in ogni molecola di emoglobina sono presenti quattro atomi di ferro, ogni molecola di emoglobina può legare a sé quattro atomi di ossigeno, secondo la reazione reversibile:

 

Hb + 4O2 ←→ Hb(O2)4

 

Com'è noto ai più, il compito dell'emoglobina è quello di prelevare ossigeno nei polmoni, rilasciarlo alle cellule che ne abbisognano, prelevare da esse l'anidride carbonica e rilasciarla nel polmoni dove il cilo ricomincia.

Durante il passaggio del sangue nei capillari degli alveoli polmonari, l'emoglobina lega a sé l'ossigeno, che successivamente cede ai tessuti nella circolazione periferica. Tale scambio avviene poiché i legami dell'ossigeno con il ferro del gruppo EME sono labili e sensibili a molti fattori, il più importante dei quali è la tensione o pressione parziale di ossigeno.

Legame dell'ossigeno all'emoglobina ed effetto Bohr

Nei polmoni, la tensione di ossigeno plasmatica aumenta a causa della diffusione del gas dagli alveoli al sangue (↑PO2); tale aumento fa sì che l'emoglobina si leghi avidamente all'ossigeno; il contrario avviene nei tessuti periferici, dove la concentrazione di ossigeno disciolto nel sangue diminuisce (↓PO2) ed aumenta la pressione parziale di anidride carbonica (↑CO2); ciò induce l'emoglobina a rilasciare ossigeno caricandosi di CO2. Semplificando al massimo il concetto, più anidride carbonica è presente nel sangue e meno ossigeno rimane legato all'emoglobina.

Sebbene la quantità di ossigeno fisicamente disciolto nel sangue sia molto bassa, essa ricopre quindi un ruolo fondamentale. Infatti, tale quantità influenza pesantemente la forza di legame tra ossigeno ed emoglobina (oltre a rappresentare un'importante valore di riferimento nel regolare la ventilazione polmonare).

Riassumendo il tutto con un grafico, la quantità di ossigeno legata all'emoglobina cresce in rapporto alla pO2 seguendo una curva ad andamento sigmoide:

Emoglobina, curva di saturazione

Il fatto che la regione plateu sia così ampia pone un importante margine di sicurezza alla massima saturazione dell'emoglobina durante il passaggio nei polmoni. Sebbene la pO2 a livello alveolare sia normalmente pari a 100 mm Hg, osservando la figura notiamo infatti come anche ad una pressione parziale di ossigeno pari a 70 mmHg (evenienza tipica di alcune malattie o della permanenza in alta quota), le percentuali di emoglobina saturata restino vicine al 100%.

Nella regione di massima pendenza, quando la tensione parziale di ossigeno scende sotto i 40 mmHg, la capacità dell'emoglobina di legare l'ossigeno cala in maniera repentina.

In condizioni di riposo, la PO2 nei liquidi intracellulari è pari a circa 40 mmHg; in tale sede, per le leggi dei gas, l'ossigeno disciolto nel plasma diffonde verso i tessuti più poveri di O2 attraversando la membrana del capillare. Di conseguenza, la tensione plasmatica di O2 scende ulteriormente e ciò favorisce la liberazione di ossigeno dall'emoglobina. Durante uno sforzo fisico intenso, invece, la tensione di ossigeno nei tessuti scende a 15 mmHg o meno, per cui il sangue viene fortemente impoverito di ossigeno.

Per quanto detto, in condizioni di riposo una quantità importante di emoglobina ossigenata lascia i tessuti, rimanendo a disposizione in caso di necessità (ad esempio per fronteggiare un improvviso aumento del metabolismo in alcune cellule).

 

La linea continua mostrata nell'immagine in alto, è chiamata curva di dissociazione dell'emoglobina; essa viene tipicamente determinata in vitro a pH 7.4 e ad una temperatura di 37°C.

 

L'effetto Bohr ha conseguenze sia sull'assunzione di O2 a livello polmonare, che sulla sua cessione a livello tissutale.

Ove c'è più Anidride Carbonica disciolta in forma di Bicarbonato l'emoglobina rilascia più facilmente Ossigeno e si carica di Anidride Carbonica (in forma di Bicarbonato).

Emoglobina CO2

Lo stesso effetto si ottiene acidificando il sangue: tanto più diminuisce il pH ematico e tanto meno ossigeno rimane legato all'emoglobina; non a caso, nel sangue l'anidride carbonica si trova disciolta prevalentemente in forma di acido carbonico, che si dissocia.

 

Dieta alcalina Ph Sangue    Ph Sangue

In onore del suo scopritore, l'effetto del pH o dell'anidride carbonica sulla dissociazione dell'ossigeno è noto come effetto Bohr.

Come anticipato, in ambiente acido l'emoglobina rilascia più facilmente l'ossigeno, mentre in ambiente basico il legame con l'ossigeno è più forte.

Emoglobina pH

Tra gli altri fattori in grado di modificare l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno ricordiamo la temperatura. In particolare, l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno diminuisce con l'aumento della temperatura corporea. Questo è particolarmente vantaggioso durante i mesi invernali e primaverili, dal momento che la temperatura del sangue polmonare (a contatto con l'aria dell'ambiente esterno) è più bassa di quella raggiunta a livello dei tessuti, dove la cessione di ossigeno è quindi facilitata.

 

Emoglobina temperatura

Il 2,3 difosfoglicerato è un intermedio della glicolisi che influenza l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno. Se le sue concentrazioni all'interno del globulo rosso aumentano, l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno diminuisce, facilitando quindi il rilascio di ossigeno ai tessuti. Non a caso, le concentrazioni eritrocitarie di 2,3 difosfoglicerato aumentano, ad esempio, nelle anemie, nell'insufficienza cardio-polmonare e durante il soggiorno in altura.

In generale, l'effetto del 2,3 bifosfoglicerato è relativamente lento, specie se paragonato alla rapida risposta alle variazioni di pH, temperatura e pressione parziale di anidride carbonica.

Emoglobina bifosfoglicerato

L'effetto Bohr risulta molto importante durante il lavoro muscolare intenso; in simili condizioni, infatti, nei tessuti maggiormente esposti allo sforzo si assiste ad un aumento locale della temperatura e della pressione di anidride carbonica, quindi dell'acidità ematica. Per quanto esposto, tutto ciò favorisce la cessione di ossigeno ai tessuti, spostando verso destra la curva di dissociazione dell'emoglobina.



Ultima modifica dell'articolo: 17/06/2016