Amminoacidi

Gli amminoacidi e le proteine sono gli intermedi di passaggio dal mondo minerale alla materia vivente.
Come indica il loro nome, gli amminoacidi sono sostanze organiche bifunzionali: costituite cioè dalla funzione amminica (-NH2) e dalla funzione carbossilica (-COOH); possono essere α, β, γ, ecc., a seconda della posizione occupata dal gruppo amminico nei confronti di quello carbossilico:


Aminoacidi Aminoacidi Aminoacidi
α-amminoacido β-amminoacido γ-amminoacido

Gli amminoacidi biologicamente importanti sono tutti α-amminoacidi.
Le strutture proteiche sono costituite da venti amminoacidi.
Come si nota dalle strutture generiche riportate sopra, gli amminoacidi hanno tutti una parte comune ed una parte differente che li caratterizza (rappresentata genericamente con R).

Dei venti amminoacidi, diciannove sono otticamente attivi (deviano il piano della luce polarizzata).
La maggior parte degli amminoacidi ha un solo gruppo amminico ed un solo carbossile perciò sono chiamati amminoacidi neutri; quelli che hanno un carbossile in più vengono detti amminoacidi acidi mentre quelli con un gruppo amminico in più sono amminoacidi basici.
Gli amminoacidi sono sostanze solide cristalline e presentano una buona solubilità in acqua.

La mancanza di alcuni amminoacidi nella dieta determina alterazioni serie nello sviluppo; infatti, l'organismo umano non è in grado di sintetizzare alcuni amminoacidi che vengono appunto chiamati essenziali (vanno introdotti con la dieta), mentre può produrre da sé solo alcuni amminoacidi (i non essenziali). 

Una delle malattie dovute alla mancanza di amminoacidi essenziali è quella conosciuta con il nome kwashiorkor (parola che deriva da un dialetto africano che tradotta significa "primo e secondo"); tale malattia colpisce il primogenito ma dopo la nascita del secondo figlio perché viene a mancare al primo il latte materno che contiene il corretto apporto di proteine. Questa malattia, quindi, è diffusa tra le popolazioni sottonutrite e comporta diarrea, mancanza di appetito che porta ad un progressivo indebolimento dell'organismo.  

Come già detto, gli amminoacidi naturali, ad eccezione della glicina (è un a-amminoacido con un idrogeno al posto del gruppo R  ed è il più piccolo dei venti), posseggono attività ottica dovuta alla presenza di almeno un carbonio asimmetrico. Negli amminoacidi naturali la configurazione assoluta del carbonio asimmetrico sul quale solo legati il gruppo amminico e quello carbossilico appartiene alla serie L;

I D-amminoacidi non entrano mai a far parte della struttura di una proteina.
Ricordiamo che:


DNA ----  trascrizione →  m-RNA ----  traduzione → proteina


La trascrizione è capace di codificare come L-amminoacidi; i D-amminoacidi possono essere contenuti in strutture non proteiche (es. nella parete di rivestimento dei batteri: nei batteri non esiste un'informazione genetica per avere dei D-amminoacidi per un ruolo protettivo, esiste però, un'informazione genetica per degli enzimi i quali si occupano della parete di rivestimento batterico).
Torniamo agli amminoacidi: la diversa struttura del gruppo R definisce le caratteristiche individuali di ogni amminoacido e dà un contributo specifico  alle caratteristiche delle proteine.
Si è pensato quindi, di dividere gli amminoacidi in base alla natura del gruppo R:


Amminoacidi polari ma privi di carica (7):

Glicina  (R =  H-)
Serina (R = HO-CH2-)
Treonina Aminoacidiessenziale

La treonina ha due centri di simmetria: in natura esiste solo la treonina 2S, 3R.
La treonina è un amminoacido essenziale (da non confondere con indispensabile: tutti gli amminoacidi sono  indispensabili), quindi deve essere assunta con la dieta cioè mangiando cibi che la contengano perché, come già detto, nelle cellule degli esseri umani non è presente il patrimonio genetico in grado di produrre questo amminoacido (tale patrimonio è presente in molte piante e betteri).

Il gruppo ossidrile di serina e treonina può essere esterificato con un gruppo fosforile (ottenendo fosfoserina e fosfotreonina), questo processo è detto fosforilazione; la fosforilazione è usata in natura per la traduzione di segnali tra l'interno e l'esterno della cellula.

Cisteina (R = HS-CH2-)

Il sulfidrile della cisteina è più facilmente protonabile dell'ossidrile della serina: lo zolfo e l'ossigeno sono entrambi del sesto gruppo ma lo zolfo è più facilmente ossidabile perché ha dimensioni maggiori.

Tirosina [R = HO-(C6H4)-CH2-]


N.B.
(C6H4) = anello benzenico di-sostituito
Così come per serina e treonina, l'ossidrile può essere esterificato (fosforilato).

Asparagina (R= NH2-CO-CH2-)
Glutammina (R= NH2-CO-CH2-CH2-)

Amminoacidi non polari (8)


hanno gruppi laterali idrofobici; all'interno di questa classe distinguiamo:


Alifatici:

Alanina (R = CH3-)
Valina (R = (CH3)2-CH-) essenziale
Leucina (R = (CH3)2-CH-CH2-) essenziale


Isoleucina (R = Aminoacidi) essenziale


Metionina  (R =   CH3-S-CH2-CH2-) essenziale

Le membrane delle cellule sono costituite da un doppio strato lipidico con delle proteine ancorate grazie al loro carattere idrofobico perciò contengono alanina, valina, isoleucina e leucina. La metionina, invece, è un amminoacido quasi sempre presente in piccole quantità (circa l'1%).

Prolina Aminoacidi

Aromatici:

Fenilalanina (R =  Ph-CH2-) Ph = fenile: benzene monosostituito essenziale



Triptofano (R= Aminoacidi essenziale

Questi due amminoacidi, essendo aromatici, assorbono le radiazioni del vicino ultravioletto (circa 300 nm); quindi è possibile sfruttare la tecnica della spettrofotometria UV per determinare la concentrazione di una proteina nota che contenga tali amminoacidi.


Amminoacidi dotati di carica (5)


A loro volta si distinguono in:

Amminoacidi acidi (aventi residui polari con carica negativa a pH 7) sono tali perché in grado di cedere una carica positiva H+:


AminoacidiAcido aspartico 



Acido glutammico  (R =Aminoacidi)


Questi amminoacidi derivano rispettivamente da asparagina e glutammina; in natura esistono tutte e quattro e ciò sta a significare che c'è una specifica informazione per ognuno di essi cioè c'è una tripletta di basi nel DNA che codifica per ognuno di loro.

 

Amminoacidi basici (aventi residui polari con carica positiva a pH 7) sono tali perché in grado di accettare una carica positiva H+:



Lisina   (R =   Aminoacidi ) essenziale



Arginina  (R = Aminoacidi  )

 

Istidina       (R  =Aminoacidi)

Esistono proteine in cui vi sono derivati degli amminoacidi nelle catene laterali: ad esempio può essere presente una fosfoserina (non esiste l'informazione genetica che codifica per la fosfoserina si ha solo quella per la serina); la fosfoserina è una modificazione post-traduzionale: dopo che si è verificata la sintesi della proteina  


DNA ----  trascrizione →  m-RNA ----  traduzione → proteina


possono avvenire sulle catene laterali della proteina tali modificazioni post-traduzionali.           


Vedi anche: Proteine, uno sguardo alla chimica




Ultima modifica dell'articolo: 17/06/2016