2,3 Difosfoglicerato

Il 2,3 difosfoglicerato (2,3 DPG) è un composto derivato da un prodotto intermedio della glicolisi; si concentra particolarmente a livello eritrocitario, dato che i globuli rossi - essendo privi di mitocondri - sfruttano il metabolismo anaerobico lattacido (fermentazione omolattica del glucosio) per ricavare energia. 2,3 DifosfogliceratoL'ipossia cronica, cioè un lungo periodo di carenza di ossigeno, innesca un aumento della sintesi di 2,3 difosfoglicerato nei globuli rossi; tale condizione è tipica del soggiorno in altura, dell'insufficienza cardiopolmonare e delle anemie. Non a caso, l'aumento di questa sostanza all'interno dei globuli rossi riduce l'affinità per l'ossigeno dell'emoglobina ivi contenuta, che di conseguenza cede più facilmente ossigeno ai tessuti. In pratica, come mostrato in figura, la curva di dissociazione dell'emoglobina si sposta verso destra.

L'emoglobina è una proteina tetramerica, cioè formata da quattro subunità, due alfa e due beta, ciascuna composta da una porzione proteica (globina) e da un EME (gruppo prostetico che lega l'ossigeno). Il 2,3-difosfoglicerato si aggancia alle catene Beta compattandole e riducendo l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno.

Il legame del 2,3 DPG all'emoglobina avviene quando essa si trova nella forma deossigenata, mentre viene sciolto a livello polmonare dal legame dell'emoglobina con l'ossigeno. Infatti quando l'emoglobina raggiunge i tessuti le catene β sono le prime a cedere l'ossigeno e tale perdita comporta uno spostamento dei monomeri dal centro. Appena la cavità idrofila interna si apre il DPG entra e si lega al tetramero formando legami eteropolari fra i suoi gruppi, carichi negativamente, ed i residui di lisina ed istidina delle catene Beta, carichi positivamente. La struttura così stabilizzata può rilasciare anche l'ossigeno delle due catene α. Nei polmoni, invece, avviene il processo inverso; ad alta pressione di ossigeno le catene α sono le prime a legarlo ed il DPG viene "spremuto" ed espulso dal tetramero, consentendo un più facile legame Ossigeno-Catena β.

Il 2,3 bifosfoglicerato non può legarsi all'emoglobina fetale, poiché tale molecola risulta priva delle catene B con cui il 2,3 DPG trae legame. Ciò spiega la maggiore affinità per l'ossigeno dell'emoglobina fetale rispetto a quella materna, caratteristica che permette al sangue fetale di estrarre l'ossigeno dal sangue materno.



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Ultima modifica dell'articolo: 24/12/2015