Proteine ed amminoacidi ramificati

Le proteine

Le proteine sono molecole polimeriche composte da più di 100 amminoacidi vincolati da legami peptidici (catene amminoacidiche più corte prendono il nome di polipeptidi o peptidi); la struttura delle proteine può essere più o meno lunga, ripiegata su se stessa e fissata ad altre molecole (fattori che ne determinano la complessità e ne caratterizzano la funzione biologica). Queste strutture si possono classificare in: struttura primaria, struttura secondaria (α-elica e β-foglietto), struttura terziaria e struttura quaternaria.

Legame peptidico Struttura proteine

Funzioni delle proteine

In natura le proteine svolgono moltissime funzioni e la più nota è senz'altro quella strutturale; basti solo pensare che ogni matrice tessutale del nostro organismo si basa su di uno scheletro o mosaico polimerico formato da peptidi (es. fibre muscolari, matrice ossea, tessuto connettivo e, da un certo punto di vista, perfino il sangue).
Non meno rilevante la funzione di bio-regolazione e di mediazione chimica/ormonale, infatti le proteine sono i costituenti basilari sia degli enzimi che di moltissimi ormoni.
Nel sangue, le proteine svolgono anche un'importantissima funzione di trasporto; è il caso dell'emoglobina (trasporto dell'ossigeno), della transferrina (trasporto del ferro), dell'albumina (trasporto di molecole lipidiche), ecc
Sempre all'interno del torrente circolatorio, le proteine si dimostrano utili come difesa immunitaria; esse costituiscono gli ANTICORPI, molecole essenziali prodotte dai linfociti utili nella risposta dell'organismo contro gli agenti patogeni.
Infine, le proteine - ma più precisamente gli amminoacidi - possono essere utilizzate a scopo energetico mediante la neoglucogenesi epatica e forniscono 4 chilocalorie (kcal) per grammo. Si tratta di un processo abbastanza complicato che, mediante transaminazione e deaminazione, consente all'organismo di produrre glucosio in condizioni di ipoglicemia (eventualmente indotta d l digiuno, sforzo muscolare particolarmente intenso e/o prolungato, condizioni patologiche o cliniche avverse ecc.). Alcuni amminoacidi neoglucogenici possono essere anche chetogenici per cui la loro conversione determina la liberazione di molecole acide dette corpi chetonici.
NB. La funzione energetica delle proteine dovrebbe essere marginale e subordinare a quella di zuccheri e grassi.

Gli amminoacidi

Gli amminoacidi sono molecole quaternarie composte da carbonio, idrogeno, ossigeno ed azoto. Se ne conoscono più di 500 tipi e la loro combinazione differenzia innumerevoli forme di peptidi. Quelli ordinari, gli L-amminoacidi, sono 20: alanina, arginina, asparagina, acido aspartico, cisteina, acido glutammico, glutammina, glicina, istidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, prolina, serina, treonina, triptofano, tirosina e valina. Dal metabolismo di questi ultimi è possibile ottenere una vasta gamma di amminoacidi NON ordinari od occasionali che vanno a costituire soprattutto ormoni, enzimi o molecole intermedie (carnitina, omocisteina, creatina, taurina ecc).
Tra gli amminoacidi ordinari, alcuni NON possono essere sintetizzati dall'organismo e sono detti ESSENZIALI; per l'uomo adulto sono 9: fenilalanina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, treonina, triptofano e valina. Nei bambini, in tutto sono 11; ai precedenti si aggiungono: istidina ed arginina.
Altre classificazioni degli amminoacidi sono: in base alla polarità delle loro catene laterali (neutre apolari, neutre polari, cariche acide, cariche basiche) o in base al tipo di gruppo radicale (idrofobo, idrofilo, acido, basico, aromatico).

Gli amminoacidi a catena ramificata

Tra quelli essenziali si distinguono anche tre amminoacidi detti a catena ramificata (BCAA), rispettivamente: leucina, isoleucina e valina; la peculiarità che distingue gli amminoacidi a catena ramificata dagli altri è rappresentata da una diversa via metabolica di produzione energetica.
Come già esposto, previa transaminazione-deaminazione, la maggior parte degli amminoacidi può essere destinata alla neoglucogenesi ed entrare nel ciclo di Krebs sotto forma di ossalacetato o di piruvato. In definitiva, qualora ve ne fosse una reale necessità, alcuni degli amminoacidi presenti nel torrente circolatorio entrerebbero negli epatociti del fegato ed uscirebbero sotto forma di glucosio; per gli amminoacidi a catena ramificata non è così. Rispetto agli altri, i BCAA sono molecole DIRETTAMENTE utilizzabili dai muscoli, e questa peculiarità li rende molto più efficaci nella produzione energetica diretta e nella conversione per la ricostituzione delle riserve di glicogeno; va' da sè che, se l'organismo è sufficientemente alimentato, il catabolismo degli amminoacidi ramificati rappresenta una porzione neoglucogenetica quasi irrilevante; il glucosio rimane SEMPRE la fonte energetica primaria, pertanto, in condizioni di glicemia e riserve di glicogeno SUFFICIENTI, anche durante lo svolgimento di una prestazione atletica ordinaria non c'è motivo di temere che il muscolo necessiti un surplus di amminoacidi ramificati.


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