Glicina

Generalità e Caratteristiche

La glicina (abbreviato Gly o G, formula bruta NH2CH2COOH) è il più piccolo dei 20 aminoacidi ordinari (quello col minor peso molecolare tra gli amminoacidi più presenti nelle proteine).

In effetti, la Glicina - Struttura Chimica struttura chimica della glicina è pressoché “ridotta all'osso”, dato che la sua catena laterale (radicale che differenzia tutti gli amminoacidi) è costituita da un singolo idrogeno (H). Questa caratteristica le conferisce diverse proprietà; prima fra tutte, la capacità di ambientazione a pH sia acido che basico. Si tratta anche dell'unico amminoacido proteino-genico achirale, ovvero sovrapponibile alla propria immagine speculare.
La glicina cristallizzata è solida, incolore e dal sapore dolciastro.

Glicina negli Alimenti

La glicina è un elemento proteico quasi ubiquitario, anche se in percentuali non molto elevate; facendo parte del collagene, presente nei tessuti connettivi e negli epiteli, la maggior parte degli alimenti carnei dovrebbero contenerne una buona quantità. Inoltre, il contenuto di glicina pare significativo anche in vari prodotti di origine vegetale.
Secondo le tabelle nutrizionali consultate, i 5 alimenti più ricchi di glicina sono: pesce coregone (4,4g/100g), proteine della soia, alga spirulina, baccalà e albume in polvere.

Glicina Soia

La soia (Glycine max) è uno degli alimenti a maggior contenuto di Glicina

Non trattandosi di cibi ordinari, citiamo anche gli alimenti più ricchi di glicina tra quelli più consumati: pancetta di maiale, mortadella, punta di petto, seppie cotte, pollo cotto, fesa di vitello, polpo cotto e semi di zucca (questi ultimi 1,8g/100g).

Glicina Additivo Alimentare

La glicina è anche un additivo alimentare per gli alimenti destinati alla nutrizione umana ed animale.
In particolare, la glicina e il suo sale sodico vengono sfruttati come esaltatori di sapidità (E640) e dolcificanti, oppure come migliorativi dell'assorbimento farmacologico.
Molti integratori alimentari e bevande proteiche contengono glicina aggiunta.

Glicina e Invecchiamento

Il trattamento ad uso topico con glicina può contribuire ad invertire i difetti associati all'invecchiamento dei fibroblasti umani (cellule deputate alla produzione di collagene).
Recentemente è stato scoperto che i due geni CGAT e SHMT2 regolano l'attività mitocondriale e ne influenzano il deterioramento.
In uno studio svolto in vitro per 10 giorni, l'aggiunta di glicina ai fibroblasti (ricavati da cellule appartenenti ad un essere umano di 97 anni) ha determinato il ripristino della funzione mitocondriale e dei fibroblasti stessi.
In pratica, modificando la regolazione di questi geni mediante la somministrazione di glicina, i ricercatori sono stati in grado di ripristinare la funzione mitocondriale dei fibroblasti, a tutto vantaggio della sintesi di collagene.

Applicazioni Mediche della Glicina

Un articolo del 2014 ha osservato che la glicina può migliorare la qualità del sonno.
Il riferimento è stato fatto ad uno studio in cui, in vivo e negli esseri umani, la somministrazione di 3g di glicina prima di coricarsi ha indotto un miglioramento del riposo.
La glicina è stata anche testata con successo nel supplemento coadiuvante al trattamento per la schizofrenia.

Glicina: Cosmetici e Altri Usi

La glicina è utilizzata come elemento tampone in alcuni prodotti come: antiacidi, analgesici, anti traspiranti (deodoranti per le ascelle), cosmetici ed articoli da bagno. Per maggiori informazioni, consultare l'articolo: Glicina nei Cosmetici.
L'utilizzo della glicina si estende anche ad altri ambiti, come quello della gomma piuma, dei fertilizzanti e dei complessanti metallici.

Glicina, Farmaci e Uso Tecnico

La glicina è venduta in due tipologie e per due scopi: “farmacologico” e “tecnico”.
La maggior parte della glicina è prodotta come materiale farmacologico e, per avere un'idea del mercato complessivo, basti pensare che le sue vendite rappresentano circa l'80-85% del commercio totale (valore riferito al mercato statunitense).
La glicina farmaceutica viene prodotta per molte applicazioni; quella che richiede il massimo livello di purezza è destinata alle iniezioni endovenose.
Al contrario, la glicina di uso tecnico non deve soddisfare alcun requisito di purezza. Viene venduta soprattutto per l'utilizzo nelle applicazioni industriali; ad esempio, come agente complessante nella finitura del metallo. Il prezzo di quella ad uso tecnico è sempre inferiore a quello della glicina farmaceutica.

Funzioni della Glicina nell'Organismo

La funzione principale della glicina è quella plastica nella sintesi proteica, in particolare nell'associazione elicoidale all'idrossiprolina per formare il collagene. Questo amminoacido è anche un elemento intrinseco di numerosi prodotti naturali.
La glicina rappresenta un intermedio biosintetico delle porfirine. Inoltre, fornisce la sub unità centrale di tutte le purine.
La glicina è un neurotrasmettitore inibitorio del sistema nervoso centrale (SNC), in particolare del midollo spinale e del tronco cerebrale (oltre che della retina). Quando i recettori ionotropici della glicina sono attivati, si verifica un potenziale post sinaptico inibitorio.
La stricnina e la bicucullina sono antagonisti dei recettori della glicina; il primo dei due è un alcaloide tossico, ovvero un veleno.
D'altro canto, la glicina è pure un co-agonista del glutammato per i recettori NMDA, pertanto svolge anche un ruolo eccitatorio.
La LD50 (dose letale media) della glicina è 7.930 mg/kg nel ratto (per via orale) e, di solito, causa la morte per ipereccitabilità.

Metabolismo della Glicina

Sintesi: la glicina non è un amminoacido essenziale e oltre a trovarlo nella dieta, l'organismo è in grado di sintetizzarlo dalla serina (a sua volta prodotta dal 3-fosfoglicerato).

  1. Nella maggior parte degli organismi animali, questa trasformazione è mediata dall'enzima catalasi serina idrossimetiltrasferasi, attraverso il cofattore piridossal fosfato.
  2. Nel fegato dei vertebrati, la sintesi della glicina è catalizzata dall'enzima glicina deidrogenasi (una sintasi chiamata anche enzima del clivaggio enzimatico) e la conversione risulta facilmente reversibile.
  3. Nella maggior parte delle proteine sono presenti solo piccole quantità di glicina, ad eccezione del collagene, che contiene addirittura il 35% di questo amminoacido.

Degradazione: la glicina può essere degradata attraverso tre percorsi.

  1. Quello predominante negli umani implica l'intervento dell'enzima glicina decarbossilasi.
  2. Nel secondo percorso, la glicina viene degradata in due fasi; la prima è l'esatto contrario della sintesi, con l'intervento della serina idrossimetiltransferasi, mentre la seconda prevede la conversione in piruvato per mezzo della serina deidratasi.
  3. Nel terzo percorso di degradazione della glicina, questa viene convertita in gliossilato dalla D amminoacido ossidasi, successivamente ossidato dalla lattato deidrogenasi epatica in ossalato.

L'emivita della glicina e la sua eliminazione dal corpo variano significativamente in base alla concentrazione; dovrebbe essere compresa tra 0,5 e 4,0 ore.



Ultima modifica dell'articolo: 26/04/2016