Cuocere le Proteine

Mediante la cottura dei cibi avvengono numerose modificazioni a carico dei principi nutritivi; tra queste, alcune sono positive e vantaggiose per l'alimentazione umana, mentre altre risultano negative.Cuocere le Proteine

Denaturazione delle proteine - un aspetto positivo

La cottura delle proteine, o meglio, la cottura degli alimenti che contengono proteine, comporta innanzi tutto la modifica strutturale dei peptidi chiamata denaturazione delle proteine. Nello specifico, per denaturazione proteica si intende lo stravolgimento fisico a carico delle strutture secondaria, terziaria e quaternaria delle proteine, che avviene mediante la rottura dei legami stabilizzatori (come i ponti disolfuro). La denaturazione è un aspetto positivo, anzi, è l'obbiettivo fondamentale per il quale è importante cuocere le proteine che, attraverso questo processo, perdono la loro funzione biologica originaria e tendono a coagulare, aggregare e perdere solubilità.
La denaturazione inizia a temperature di circa 60-70°C ed è facilitata da pH acido (<7) e/o enzimi coagulanti-digestivi.

Liberazione dell'acido solfidrico o idrogeno solforato o solfuro diidrogeno - un aspetto negativo

La denaturazione delle proteine durante la cottura presenta anche un risvolto poco gradevole; in alcuni alimenti, come l'uovo o il latte, conseguentemente alla rottura dei ponti disolfuro avviene la liberazione di acido solfidrico o idrogeno solforato o solfuro diidrogeno (H2S).

L'H2S è un composto tossico che agisce negativamente sulle cellule di tutti i tessuti (tranne che i globuli rossi) poiché inibisce la respirazione mitocondriale; ovviamente, attraverso la semplice cottura degli alimenti, la liberazione di H2S è minima e riveste un'importanza estremamente ridotta... ma per correttezza divulgativa, è comunque opportuno ricordarlo.

Idrolisi delle proteine - una aspetto positivo

Oltre che per la denaturazione delle strutture proteiche complesse, cuocere le proteine aumenta la loro digeribilità anche in virtù dell'idrolisi delle catene peptidiche (anch'essa facilitata da ambiente acido e/o enzimi specifici); questa reazione si manifesta per rottura dei legami peptidici e comporta la differenziazione in catene amminoacidiche più piccole e maggiormente aggredibili dai succhi digestivi.

Alterazione della catena laterale degli amminoacidi e ossidazione del gruppo radicale - un aspetto negativo

Cuocere le proteine a temperature > 100°C modifica la catena laterale di alcuni amminoacidi e, a volte, (in presenza di ossigeno) determina l'ossidazione del gruppo radicale (R). Gli amminoacidi più sensibili sono: solforati: cisteina, cistina, metionina (che, come anticipato, possono liberare idrogeno solforato) e quelli eterociclici: triptofano, tirosina e istidina (il triptofano, nelle cotture > 200°C, può convertirsi in idrocarburi aromatici policiclici).

Reazione di Maillard - un aspetto negativo per la salute ma (con moderazione) positivo per il palato...

La reazione di Maillard (Louis Camille Maillard 1912) determina la formazione di composti bruni e sapidi con la cottura (aromatici policiclici) e si basa sull'unione dei gruppi amminici delle proteine con gli zuccheri semplici.
Meccanismo di Maillard: 1) condensazione del gruppo NH2 di un amminoacido con un glucide e conseguente produzione di una base di Shiff; 2) trasformazione della base di Shiff in un prodotto di Amadori; 3) tramutazione del prodotto di Amadori in idrocarburi aromatici policiclici - che mediante la cottura conferiscono al cibo un colore bruno e un sapore di "cotto" - ma anche in composti intermedi come l'idrossimetilfurfurolo (HMF) o le melanoidine.
NB. Dal punto di vista nutrizionale, la reazione di Maillard comporta la perdita parziale dell'amminoacido lisina ed una riduzione della digeribilità a carico delle melanoidine poiché indigeribile.


In definitiva, è possibile affermare che la cottura delle proteine o degli alimenti che le contengono, comporta aspetti positivi quali: la denaturazione delle strutture secondaria, terziaria e quaternaria, e l'idrolisi proteica con liberazione di amminoacidi e/o peptidi; tuttavia, cuocere le proteine determina anche diversi aspetti negativi quali: la liberazione di H2S, l'alterazione e l'ossidazione delle catene laterali e di quelle radicali appartenenti agli amminoacidi, e l'attivazione della reazione di Maillard. Queste alterazioni indesiderate possono essere attenuate evitando di esporre gli alimenti proteici a temperature di cottura elevate, raggiunte, ad esempio durante la frittura o la grigliatura a fiamma viva. Si ricorda, per concludere, che la cottura degli alimenti proteici per eccellenza (il pesce e la carne) è fondamentale per prevenire tossinfezioni alimentari di vario tipo; si vedano a tal proposito gli articoli: pesce crudo e carne cruda. Per quanto riguarda le uova ed i legumi, anch'essi ricchi di proteine, la cottura è importante per inattivare antinutrienti che potrebbero arrecare danno all'organismo.