Proteine e Amminoacidi - Funzioni, Digestione, Assorbimento

Pubblicato da: Gabriele Grassadonia, visita il suo Blog. Pubblicato

nella sezione Alimentazione alle ore 01:11 del 30 Maggio 2014.


Gli amminoacidi costituiscono i peptidi e le proteine.

I peptidi sono polimeri formati da più amminoacidi, coniugati attraverso legami detti ammidici o peptidici. Il termine residuo amminoacidico indica un amminoacido nel contesto di un peptide. I peptidi possono essere formati da un diverso numero di residui amminoacidici: oligopeptidi (da 2 a 10) e polipeptidi (oltre i 10).

Con il termine proteina si intende un polipeptdide con più di 50 residui amminoacidici, che assumono una specifica conformazione tridimensionale. Il legame peptidico è un legame rigido, che non consente rotazione attorno al proprio asse. Determina quindi punti di rigidità nel contesto di una catena peptidica, influenzando notevolmente la conformazione tridimensionale assunta dalla stessa. Le proteine possono avere 4 tipi di strutture:

  1. primaria, legata alla sequenza degli amminoacidi nella catena polipeptidica
  2. secondaria (alfa elica e foglietto beta)
  3. terziaria e quaternaria per le proteine multimeriche.

Esistono peptidi sia proteici che non proteici, entrambi svolgono azioni biologicamente molto importanti per il corpo umano. La conformazione (struttura tridimensionale) di ciascuna proteina determina il tipo di interazioni possibili e quindi anche la specifica funzione; essa dipende dalla sequenza dei residui amminoacidici contenuti nella proteina. L'abolizione (denaturazione) della conformazione proteica determina la perdita della funzione della proteina.

Le funzioni più importanti sono:

  1. Funzione strutturale (collagene)
  2. Funzione di trasporto (emoglobina, apolipoproteine, albumina)
  3. Funzione di difesa e protezione (immunoglobuline, fibrinogeno)
  4. Funzioni di regolazione e controllo (ormoni, recettori ormonali, fattori di trascrizione)
  5. Funzione catalitica (tutti gli enzimi)
  6. Funzione di movimento (actina e miosina)

I peptidi non proteici possono agire da fattori di crescita e regolano la divisione cellulare e la crescita dei tessuti. Possono anche fungere da ormoni o sostanze regolatrici (es.: glucagone), che interviene nel metabolismo glucidico e lipidico. Altri esempi possono essere rappresentati da vasopressina (ormone antidiuretico, che stimola il riassorbimento dell'acqua a livello renale), o l'ossitocina (che stimola la produzione di latte e la contrazione uterina durante la gravidanza). Infine ci sono i peptidi oppioidi (encefaline, endorfine) che regolano la sensazione del dolore interagendo con i recettori del SNC e legano sostanze ad azione analgesica come morfina e derivati dell'oppio.

Anche per i peptidi non proteici la funzione gli viene conferita dalla conformazione tridimensionale costituita dai residui amminoacidici.

AA neurotrasmettitori hanno funzioni importati sotto forma di molecole singole. Sono fonte di energia, grazie alla capacità di utilizzare lo scheletro carbonioso degli amminoacidi per formare glucosio o altri metaboliti, poi utilizzabili per la produzione di ATP. Hanno il ruolo di messageri chimici nella comunicazione tra neuroni; gli esempi più significativi sono: glutammato, glicina e aspartato. Invece la tirosina è un precursore per la sintesi di ormoni e neurotrasmettitori.

Gli amminoacidi sono formati da un gruppo amminico e uno carbossilico, e sono legati allo stesso carbonio detto carbonio alfa (α); ma a seconda dello spostamento del gruppo amminico rispetto a quello carbossilico, troviamo AA: beta (β), gamma (γ) o delta (δ) amminoacidici. Gli alfa amminoacidi (essenziali e non essenziali) presenti nelle proteine di cellule eucariote sono 20 e si distinguono per la natura chimica della catena laterale R, che determina le caratteristiche chimico-fisiche (punto isolelettrico, idrofobicità e idrofilia) di ciascun amminoacido. Di questi amminoacidi solo 8 sono essenziali e devono essere assunti necessariamente con l'alimentazione, per tutti gli altri esistono sistemi enzimatici che ne rendono possibile la biosintesi endogena in quantità sufficienti. Gli amminoacidi prevalentemente idrofobici possono avere catene alifatiche (alanina, valina, leucina e isoleucina) o aromatiche (enilanina, ionosina e triptofano); gli amminoacidi neutri o polari presentano catene laterali eterogenee, ma non protonabili (es.: serina e treonina); ed infine gli amminoacidi acidi (acido glutammico ed aspartico, contengono gruppi carbossilici con cariche negativa), e gli amminoacidi basici (lisina, arginina ed istidina, che hanno cariche positive).

Digestione delle Proteine e assorbimento degli Amminoacidi


Le proteine, essendo formate da amminoacidi, rappresentano la maggior fonte di azoto organico. L'assunzione di proteine garantisce da un lato la disponibilità di amminoacidi essenziali, quindi la sintesi proteica endogena, dall'altro il mantenimento di un pool di amminoacidi liberi necessario per la biosintesi di tutti gli altri composti azotati. Circa il 2% delle proteine endogene viene rinnovato quotidianamente. Gli amminoacidi non possono infatti essere accumulati sotto forma di "riserva" come lipidi o carboidrati. Mentre eventuali eccessi vengono trasformati in altri metaboliti, eventuali deficit non possono essere colmati semplicemente da trasformazioni metaboliche endogene, in quanto non esistono sistemi enzimatici efficaci in grado di produrre gli 8 AA essenziali; ed è proprio per questo che l'apporto di amminoacidi con la dieta è necessario per la sopravvivenza.

Il compito principale degli AA è di natura strutturale, ma in condizioni particolari possono svolgere un ruolo energetico nell'organismo, infatti sono utilizzati per produrre glucosio.

Per poter essere assorbite, le proteine devono subire un processo di semplificazione notevole, che porta alla liberazione dei singoli amminoacidi o dei dipeptidi e tripeptidi presenti nella catena polipeptidica; tale processo inizia nello stomaco grazie al succo fortemente acido secreto dalle cellule parietali, che consentono la denaturazione iniziale della massa proteica; qui inizia anche la vera lisi dei legami peptidici ad opera della proteasi pepsina; il tutto prosegue nell'intestino dove altre proteasi presenti nel secreto pancreatico e negli enterociti completano l'idrolisi dei legami covalenti.

Le proteine alimentari subiscono un'iniziale processo di denaturazione nel corso dei processi di cottura. L'esposizione ad alte temperature distrugge i legami deboli (ponti idrogeno, interazioni elettrostatiche ed idrofobiche) che contribuiscono alla definizione della conformazione proteica. Anche nello stomaco avviene una denaturazione simile, grazie al succo gastrico che contiene acido cloridrico, che trasforma le strutture lineari, in cui i singoli legami peptidici sono facilmente attaccabili dagli enzimi proteolitici. Le proteine giungono nel duodeno grossolanamente frammentate, a questo punto si neutralizzano i succhi gastrici grazie alle secrezioni pancreatiche (contenenti anche gli enzimi proteolitici tripsina, endopeptidasi e esopeptidasi), che rendono l'ambiente leggermente basico, ed è cosi che le catene amminoacidiche vengono ridotte a piccoli frammenti.

I prodotti finali della digestione proteica sono assorbiti dalla mucosa enterica (AA liberi, dipeptidi e tripeptidi), essi possono essere facilmente semplificati dagli enterociti. Molti AA utilizzano il gradiente di sodio (che funge da trasportatore attivo), esistente ai 2 lati delle membrana plasmatica, quale fonte di energia per il trasporto.

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